Sommetider er det nødvendigt at slukke for enzymer. For eksempel har et kompliceret system af enzymer og celler i dit blod den opgave at danne en blodprop, når du bliver skåret, for at forhindre, at du dør af blodtab. Hvis disse celler og enzymer var aktive hele tiden, ville dit blod størkne uden provokation, og det ville ikke være i stand til at levere ilt og næringsstoffer til de perifere væv i din krop. Derfor har enzymer udviklet mekanismer til at blive slukket, som normalt involverer inhibitorer, molekyler, der binder sig til et enzym og forhindrer det i at katalysere sin reaktion. Der findes tre generelle typer af inhibitorer: kompetitive, ikke-kompetitive og blandede inhibitorer.
I kompetitiv hæmning
konkurrerer et molekyle, der ligner substratet, men som enzymet ikke er i stand til at virke på, med substratet om det aktive sted. På grund af tilstedeværelsen af inhibitoren er der færre aktive steder til rådighed til at virke på substratet. Men da enzymets overordnede struktur ikke påvirkes af inhibitoren, er det stadig i stand til at katalysere reaktionen på substratmolekyler, der binder sig til et aktivt sted. Bemærk, at da inhibitoren og substratet binder på det samme sted, kan kompetitiv hæmning overvindes ved blot at øge substratkoncentrationen.
På makroskopisk niveau er virkningen af kompetitiv hæmning at øge den substratkoncentration, der kræves for at opnå en given reaktionshastighed; med andre ord at hæve Km. Vmax er dog uændret.
Vælg enten uhæmmet eller hæmmet i boksene nedenfor. Klik derefter på i billedområdet for at se forløbet af en uhæmmet eller en konkurrencemæssigt hæmmet enzymatisk reaktion.