Råt endoplasmatisk retikulum (RER), serie af sammenhængende fladtrykte sække, en del af en kontinuerlig membranorganel i cytoplasmaet i eukaryote celler, der spiller en central rolle i syntesen af proteiner. Det ru endoplasmatiske retikulum (RER) har fået sit navn på grund af udseendet af dets ydre overflade, som er spækket med proteinsyntetiserende partikler kaldet ribosomer. Dette kendetegn adskiller det overfladisk og funktionelt fra den anden hovedtype endoplasmatisk retikulum (ER), det glatte endoplasmatiske retikulum (SER), som ikke har ribosomer og er involveret i syntese og lagring af lipider. RER forekommer i både dyre- og planteceller.
RER-membranen er sammenhængende med kernehindehinden, som omgiver cellekernen. RER’en er også placeret i nærheden af Golgi-apparatet, som transporterer, modificerer og pakker proteiner med henblik på levering til målrettede destinationer. Mange proteiner, der syntetiseres i RER, pakkes i vesikler og transporteres til Golgi-apparatet.
Proteinsyntesen begynder i cytosolen med en proces kendt som translation, hvor proteinet samles ud fra en RNA-sekvens. Når proteinet vokser, vil det, hvis det indeholder en signalsekvens i sin amino-terminale ende, blive bundet til en signalgenkendelsespartikel, som bærer ribosomet til RER-membranen. Når signalgenkendelsespartiklen er bundet til RER’en, dissocieres den, og proteintranslationen fortsætter. Det nyligt dannede protein bliver derefter enten indlejret i RER-membranen, hvis der er tale om et transmembranprotein, eller overføres til RER-lumen via en transloconkanal, hvis der er tale om et vandopløseligt protein.
I RER-lumen kan proteinerne undergå mindre modifikationer, f.eks. at deres signalsekvenser kløves eller underkastes glykosylering (hvor et oligosaccharid tilsættes, hvorved der dannes et glykoprotein). Proteinformen ændres også, hvorved molekylet antager sin tredimensionelle konformation. Fra RER bevæger proteinerne sig ind i en overgangsregion af ER-lumenet, som stort set mangler ribosomer. Nogle proteiner, f.eks. sekretoriske proteiner, som frigives af cellerne, pakkes i vesikler og bevæger sig til Golgiapparatet. Andre proteiner forbliver i ER’et, hvor de udfører deres specificerede funktioner.
Afvigelser i RER’s struktur og funktion er forbundet med visse typer sygdomme hos mennesker. Især kan ophobning i RER af fejlfoldede proteiner, som normalt sendes tilbage til cytosolen, hvor de nedbrydes, resultere i ER-stress, hvilket fører til celledysfunktion og celledød. F.eks. ligger ophobning af misfoldede kollagenproteiner i RER på grund af mutationer i kollagen-kodende gener til grund for forskellige arvelige skeletforstyrrelser, herunder spondyloepimetaphyseal dysplasi, som er karakteriseret ved unormal knoglevækst, svage led og modtagelighed for ledforvridning.