Czasami enzymy muszą być wyłączone. Na przykład, skomplikowany system enzymów i komórek w twojej krwi ma za zadanie utworzyć skrzep za każdym razem, gdy zostaniesz przecięty, aby zapobiec śmierci z powodu utraty krwi. Gdyby te komórki i enzymy były aktywne przez cały czas, krew krzepłaby bez żadnej prowokacji i nie byłaby w stanie dostarczać tlenu i składników odżywczych do tkanek obwodowych twojego ciała. Dlatego enzymy wykształciły mechanizmy wyłączania się, które zazwyczaj obejmują inhibitory, cząsteczki, które wiążą się z enzymem i uniemożliwiają mu katalizowanie reakcji. Istnieją trzy ogólne rodzaje inhibitorów: kompetycyjne, niekompetycyjne i mieszane.
W inhibicji kompetycyjnej
, cząsteczka podobna do substratu, ale niezdolna do działania na enzym, konkuruje z substratem o miejsce aktywne. Ze względu na obecność inhibitora, mniej miejsc aktywnych jest dostępnych, aby działać na substrat. Ponieważ jednak inhibitor nie ma wpływu na ogólną strukturę enzymu, jest on nadal w stanie katalizować reakcję na cząsteczkach substratu, które wiążą się z miejscem aktywnym. Należy zauważyć, że ponieważ inhibitor i substrat wiążą się w tym samym miejscu, inhibicję kompetycyjną można przezwyciężyć po prostu przez zwiększenie stężenia substratu.
Na poziomie makroskopowym skutkiem inhibicji kompetycyjnej jest zwiększenie stężenia substratu wymaganego do osiągnięcia danej szybkości reakcji; innymi słowy, podniesienie Km. Vmax pozostaje jednak niezmieniona.
Wybierz z poniższych pól brak inhibicji lub inhibicję. Następnie kliknij w obszarze obrazu, aby zobaczyć przebieg reakcji enzymatycznej niezahamowanej lub hamowanej kompetycyjnie.