Câteodată enzimele trebuie să fie oprite. De exemplu, un sistem complicat de enzime și celule din sângele dumneavoastră are sarcina de a forma un cheag ori de câte ori sunteți tăiat, pentru a preveni moartea din cauza pierderii de sânge. Dacă aceste celule și enzime ar fi active tot timpul, sângele dumneavoastră s-ar coagula fără nicio provocare și ar fi incapabil să livreze oxigen și nutrienți către țesuturile periferice din corpul dumneavoastră. Așadar, enzimele au dezvoltat mecanisme pentru a fi oprite, care implică de obicei inhibitori, molecule care se leagă de o enzimă și o împiedică să catalizeze reacția sa. Există trei tipuri generale de inhibitori: inhibitori competitivi, necompetitivi și mixți.
În inhibiția competitivă
, o moleculă asemănătoare substratului, dar care nu poate fi acționată de enzimă, concurează cu substratul pentru situsul activ. Din cauza prezenței inhibitorului, mai puține situsuri active sunt disponibile pentru a acționa asupra substratului. Dar, deoarece structura generală a enzimei nu este afectată de inhibitor, aceasta este în continuare capabilă să catalizeze reacția asupra moleculelor de substrat care se leagă de un situs activ. Rețineți că, din moment ce inhibitorul și substratul se leagă la același situs, inhibiția competitivă poate fi depășită prin simpla creștere a concentrației de substrat.
La nivel macroscopic, efectul inhibiției competitive este acela de a crește concentrația de substrat necesară pentru a atinge o anumită viteză de reacție; cu alte cuvinte, de a crește Km. Cu toate acestea, Vmax rămâne neschimbată.
Selectați din căsuțele de mai jos fie neinhibată, fie inhibată. Apoi faceți clic în zona imaginii pentru a vedea desfășurarea unei reacții enzimatice neinhibate sau inhibate prin competiție.