Ce este un cofactor enzimatic?

De Dr. Maho Yokoyama, Ph.D.Reviewed by Hannah Simmons, M.Sc.

Making Life’s Reactions go Faster

În organismele vii, au loc multe reacții chimice. Aceste reacții au multe funcții diferite, inclusiv descompunerea alimentelor pe care le consumăm și obținerea de energie din alimentele descompuse. Pentru a facilita acest lucru, există un grup de proteine cunoscute sub numele de enzime.

Enzimele accelerează (sau catalizează) aceste reacții chimice, lucrând cu un singur substrat pentru a cataliza o singură reacție. Multe enzime se reunesc pentru a forma căi, conducând la o varietate de funcții, cum ar fi contracția musculară.

Funcția enzimelor. Image Credit: Designua /

Factori adiționali

Câteva enzime necesită adăugarea unei alte molecule neproteice pentru a funcționa ca enzimă. Aceștia sunt cunoscuți sub numele de cofactori, iar fără aceștia enzimele rămân în cadrul formelor inactive de „apoenzime”. Odată ce se adaugă cofactorul, enzima devine „holoenzima” activă.

Cofactorii pot fi fie ioni, cum ar fi ionii de zinc și de fier, fie molecule organice, cum ar fi vitaminele sau moleculele derivate din vitamine. Mulți dintre acești cofactori se vor atașa în apropierea situsului de legare a substratului pentru a facilita legarea substratului la enzimă. Cofactorii pot fi clasificați ca „grupe protetice” sau „coenzime”, în funcție de cât de strâns sunt legați de enzimă; coenzimele se leagă mai puțin strâns de enzimă și, prin urmare, sunt modificate în timpul reacției enzimatice, în timp ce grupele protetice sunt mai strâns legate de enzimă și nu sunt modificate.

Grupuri proteice

Acestea pot fi ioni, cum ar fi ionii de Zn2+ folosiți în enzimele dehidrogenaze sau ionii de Fe2+ folosiți în fosfatazele alcaline. Molecule cum ar fi triptofanul triptofilochinonă (TTQ) acționează ca grup protetic în reacțiile catalizate de metilamină dehidrogenază. O altă moleculă, flavin adenină dinucleotidă (FAD), poate fi refăcută în timpul reacției enzimatice și, prin urmare, poate fi considerată ca fiind o grupare protetică, deoarece concentrația sa globală nu se modifică.

Transferul moleculelor prin utilizarea coenzimelor

Câteva coenzime vor transfera o moleculă în timpul reacției enzimatice. De exemplu, coenzima A transferă grupe acil. Pirofosfatul de tiamină este o altă coenzimă, care transferă aldehide. Fosfatul de piridoxal transferă grupe amino, biotina transferă dioxid de carbon (CO2), iar coenzimele carbamidice transferă grupe alchil. Alte coenzime, cum ar fi nicotină adenină dinucleotidă (NAD), coenzima Q și FAD transferă electroni sau atomi de hidrogen.

De la vitamine la cofactori

Cofactori pe bază de vitamine sunt esențiali pentru procese cum ar fi vederea, coagularea sângelui și producerea de hormoni.

• Retina, versiunea aldehidică a vitaminei A, sunt cofactori pentru opsine care sunt prezente în ochi. Opsinele sunt apoproteine care sunt responsabile pentru vedere; rodopsina este necesară pentru vederea în lumină slabă, iar iodopsina este necesară pentru vederea în lumină puternică și pentru vedere în culori.
• Pirofosfatul de tiamină, menționat mai sus, este o coenzimă derivată din tiamină, sau vitamina B1. Pirofosfatul de tiamină este un cofactor în enzimele care catalizează reacțiile de decarboxilare oxidativă și de transcetolază.
• Riboflavina, sau vitamina B2, este precursorul nu numai al FAD, ci și al mononucleotidei de flavină (FMN). După cum s-a menționat mai sus, FAD transferă electroni, iar acest lucru este valabil și pentru FMN. Aceste coenzime transportă, de asemenea, atomi de hidrogen pentru reacțiile de oxidare din ciclul acidului citric și din lanțul de transport al electronilor.
• Vitamina B6 dă naștere coenzimelor fosfat de piridoxal și fosfat de piridoxamină. Nu mai puțin de 120 de enzime necesită una dintre aceste coenzime ca și cofactori; printre acestea se numără decarboxilazele, deshidratazele, desulfurazele, racemazele, sintazele și transaminazele. Fosfatul de piridoxal și fosfatul de piridoxamină sunt, de asemenea, implicate în descompunerea aminoacizilor, elementele constitutive ale proteinelor.
• Vitamina B12, sau cobalamina, sunt modificate pentru a deveni coenzimele metilcobalamina și deoxiadenozilcobalamina. Aceste coenzime sunt necesare în enzimele care transformă homocisteina în metionină, un aminoacid, și în oxidarea aminoacizilor și a acizilor grași. De asemenea, aceste coenzime ajută la îndepărtarea unei grupări metil din folatul de metil, care este necesară pentru a regenera tetrahidrofolatul, o altă coenzimă.
• Acidul ascorbic, sau vitamina C, este utilizat ca și cofactor în hidroxilaze. O hidroxilază care are nevoie de vitamina C este enzima care catalizează hidroxilarea prolinei și a lizinei, doi aminoacizi. Aceasta creează legături încrucișate în colagen, ceea ce face ca structura sa să fie stabilă. Formarea acizilor biliari din colesterol necesită, de asemenea, prezența vitaminei C ca și cofactor.
• Gamma-carboxilazele pot necesita vitamina K ca și cofactor. Aceasta transferă CO2 și lasă o grupare de acid carboxilic care este capabilă să lege calciul. Gama-carboxilazele catalizează formarea osteocalcinei, care este o proteină responsabilă de remodelarea oaselor, precum și formarea protrombinei, necesară pentru coagularea sângelui.

Lecturi suplimentare

• Toate conținuturile enzimatice
• Mecanisme enzimatice
• Cinetica enzimatică
• Structura, funcția și dezvoltarea de medicamente ale acetolactat-sintezei
• Ce este sistemul enzimatic microsomal hepatic?

Scris de

Dr. Maho Yokoyama

Dr. Maho Yokoyama este cercetător și scriitor științific. A obținut doctoratul de la Universitatea din Bath, Marea Britanie, în urma unei teze în domeniul microbiologiei, în care a aplicat genomica funcțională la Staphylococcus aureus . În timpul studiilor de doctorat, Maho a colaborat cu alți profesori universitari la mai multe lucrări și chiar a publicat unele dintre lucrările sale proprii în reviste științifice evaluate de colegi. De asemenea, ea și-a prezentat lucrările la conferințe academice din întreaga lume.

Citate

.