Reticulul endoplasmatic grosier (RER), serie de saci aplatizați conectați, parte a unui organit cu membrană continuă în citoplasma celulelor eucariote, care joacă un rol central în sinteza proteinelor. Reticulul endoplasmatic dur (RER) este denumit astfel datorită aspectului suprafeței sale exterioare, care este împânzită de particule de sinteză a proteinelor cunoscute sub numele de ribozomi. Această trăsătură îl deosebește din punct de vedere superficial și funcțional de celălalt tip major de reticul endoplasmatic (ER), reticulul endoplasmatic neted (SER), care este lipsit de ribozomi și este implicat în sinteza și stocarea lipidelor. RER apare atât în celulele animale, cât și în cele vegetale.
Encyclopædia Britannica, Inc.
Membrana RER este continuă cu învelișul nuclear, care înconjoară nucleul celular. RER este, de asemenea, situat în apropierea aparatului Golgi, care transportă, modifică și împachetează proteinele pentru a fi livrate către destinații specifice. Multe proteine care sunt sintetizate în RER sunt împachetate în vezicule și transportate la aparatul Golgi.
Pietro M. Motta & Tomonori Naguro/Science Source
Sinteza proteinelor începe în citosol cu un proces cunoscut sub numele de traducere, în care proteina este asamblată dintr-o secvență de ARN. Pe măsură ce proteina crește, dacă aceasta conține o secvență de semnal la capătul său amino-terminal, ea se va lega de o particulă de recunoaștere a semnalului, care transportă ribozomul către membrana RER. Odată legată de RER, particula de recunoaștere a semnalului se disociază, iar traducerea proteinei continuă. Proteina nou formată devine apoi fie înglobată în membrana RER, în cazul unei proteine transmembranare, fie este transmisă în lumenul RER prin intermediul unui canal translocon, în cazul unei proteine hidrosolubile.
În lumenul RER, proteinele pot suferi ușoare modificări, cum ar fi scindarea secvențelor lor de semnal sau glicozilarea (în care se adaugă o oligozaharidă, producând o glicoproteină). Forma proteinei se modifică, de asemenea, prin care molecula își asumă conformația tridimensională. Din RER, proteinele se deplasează într-o regiune de tranziție a lumenului ER, care este în mare parte lipsită de ribozomi. Unele proteine, cum ar fi proteinele secretorii, care sunt eliberate de celule, sunt împachetate în vezicule și se deplasează către aparatul Golgi. Alte proteine rămân în RE, unde își îndeplinesc funcțiile specificate.
Anomaliile în structura și funcția RER sunt asociate cu anumite tipuri de boli la om. În special, acumularea în RER a proteinelor prost pliate, care în mod normal sunt returnate în citosol, unde sunt degradate, poate avea ca rezultat stresul RER, ceea ce duce la disfuncție celulară și moarte celulară. De exemplu, acumularea de proteine de colagen prost pliate în RER, ca urmare a mutațiilor în genele care codifică colagenul, stă la baza diferitelor afecțiuni ereditare ale scheletului, inclusiv displazia spondiloepimetafizară, care se caracterizează printr-o creștere osoasă anormală, articulații slabe și susceptibilitate la luxații articulare.
.