A veces es necesario desactivar las enzimas. Por ejemplo, un complicado sistema de enzimas y células en la sangre tiene la tarea de formar un coágulo cada vez que uno se corta, para evitar la muerte por pérdida de sangre. Si estas células y enzimas estuvieran activas todo el tiempo, la sangre se coagularía sin ninguna provocación y no podría llevar oxígeno y nutrientes a los tejidos periféricos del cuerpo. Por ello, las enzimas han desarrollado mecanismos para desactivarse, que suelen consistir en inhibidores, moléculas que se unen a una enzima y le impiden catalizar su reacción. Hay tres tipos generales de inhibidores: competitivos, no competitivos y mixtos.
En la inhibición competitiva
, una molécula similar al sustrato pero que no puede ser actuada por la enzima compite con el sustrato por el sitio activo. Debido a la presencia del inhibidor, hay menos sitios activos disponibles para actuar sobre el sustrato. Pero como la estructura general de la enzima no se ve afectada por el inhibidor, sigue siendo capaz de catalizar la reacción sobre las moléculas de sustrato que sí se unen a un sitio activo. Obsérvese que, dado que el inhibidor y el sustrato se unen en el mismo sitio, la inhibición competitiva puede superarse simplemente aumentando la concentración de sustrato.
A nivel macroscópico, el efecto de la inhibición competitiva es aumentar la concentración de sustrato necesaria para alcanzar una velocidad de reacción determinada; en otras palabras, aumentar la Km. Sin embargo, la Vmax no cambia.
Seleccione desinhibido o inhibido en las casillas de abajo. Luego haga clic en el área de la imagen para ver el curso de una reacción enzimática desinhibida o inhibida competitivamente.