Flere biologiske processer i forbindelse med cellens form og bevægelse er afhængige af aktinfilamenter (gennemgået i ). Nogle centrale funktioner er:
- At danne det dynamiske cytoskelet, som giver strukturel støtte til cellerne og forbinder cellens indre med omgivelserne. Kræfter, der virker på actincytoskelettet, oversættes og overføres af signalveje for at formidle information om det ydre miljø.
- At muliggøre cellens bevægelighed. F.eks. gennem dannelse og funktion af Filopodia eller Lamellipodia.
- Under mitose transporteres intracellulære organeller af motorproteiner til dattercellerne langs aktinkabler
- I muskelceller er aktinfilamenter justeret, og myosinproteiner genererer kræfter på filamenterne for at understøtte muskelsammentrækningen. Disse komplekser er kendt som “tynde filamenter”.
- I ikke-muskelceller danner aktinfilamenter et skinnesystem til fragttransport, der drives af ikke-konventionelle myosiner såsom myosin V og VI. Ikke-konventionelle myosiner bruger energien fra ATP-hydrolyse til at transportere last (såsom vesikler og organeller) med hastigheder, der er meget hurtigere end diffusion.
Tyndt filament
TM binder sig til siden af tilstødende aktinunderenheder langs spiralens rille for at stabilisere og stivgøre aktinfilamentet . TM forhindrer også andre proteiner i at få adgang til filamentet; denne hæmning er afgørende for reguleringen af muskelkontraktion . TN styrer TM’s placering langs rillen af aktinfilamentet.
I visse tilfælde samles aktinfilamenter med og stabiliseres af accessoriske proteiner til kontraktile strukturer af højere orden, såsom stressfibre (ikke-muskelceller) eller kontraktile bundter (muskelceller). Den dynamiske tilknytning af tropomyosin og troponin til aktinfilamenter stabiliserer aktinfilamentet (kollektivt betegnet “tyndt filament”) for at være funktionelt i forskellige sammenhænge.
Et enkelt tropomyosin binder sig til siden af tilstødende aktinunderenheder og strækker sig over ca. syv aktinmonomerer . End-to-end binding af tropomyosiner producerer en kontinuerlig streng af tropomyosinpolymerer langs rillen af actinhelixen, som tillader deres kooperative bevægelse . Tropomyosin-isoformer stabiliserer aktinfilamenter og besætter de samme bindingssteder på aktin, som anvendes af kendte regulatorer af aktinfilamenter (f.eks. ADF/cofilin ) (gennemgået i ).
Fokus på kontraktile maskineri
Troponin, et tre-peptidkompleks, menes at fange tropomyosin på en calciumafhængig måde på en position, der forhindrer myosinbundter i at få adgang til aktinfilamenterne; calciumbinding til troponin muliggør en konformationsomstrukturering af tropomyosin, der efterlader myosinbindingsstederne på de tynde filamenter eksponeret . Efterfølgende binding af de tykke myosinfilamenter øger tropomyosins bevægelse væk fra aktinfilamentet og fuld eksponering af myosinbindingsstederne . Kontrol af tropomyosinbinding til myosin tykke filamenter kan imidlertid være uafhængig af troponin tilstedeværelse ; glatte muskelceller og mange ikke-muskelceller mangler troponin.
Dermed regulerer TM både tilknytningen af myosinbundter til aktinfilamenter og deres ATPase kinetik (gennemgået i ). Det er sandsynligt, at TM-isoformer fra forskellige væv eller celletyper kan have specifikke virkninger på actomyosin ATPaseaktivitet og cytoskeletale funktioner