Processos biológicos transversais relacionados à forma e movimento celular dependem dos filamentos de actina (revisado em ). Algumas funções chaves são:
- Para formar o citoesqueleto dinâmico, que dá suporte estrutural às células e liga o interior da célula com o seu ambiente. Forças atuando no citoesqueleto actin são traduzidas e transmitidas por vias de sinalização para transmitir informações sobre o ambiente externo.
- Para permitir a motilidade da célula. Por exemplo, através da formação e função da Filopodia ou Lamellipodia.
- Durante a mitose, organelas intracelulares são transportadas por proteínas motoras para as células filhas ao longo dos cabos de actina
- Em células musculares, filamentos de actina são alinhados e proteínas de miosina geram forças sobre os filamentos para suportar a contração muscular. Estes complexos são conhecidos como ‘filamentos finos’.
- Em células não-músculas, os filamentos de actina formam um sistema de trilhos para o transporte de carga que é alimentado por miosinas não convencionais, como a miosina V e VI. As miosinas não convencionais utilizam a energia da hidrólise ATP para transportar cargas (como vesículas e organelas) a taxas muito mais rápidas que a difusão.
Filamento fino
TM liga-se ao lado de subunidades de actina adjacentes ao longo da ranhura da hélice para estabilizar e endurecer o filamento de actina . TM também impede o acesso de outras proteínas ao filamento; esta inibição é essencial para regular a contração muscular . TN controla o posicionamento da MT ao longo da ranhura do filamento de actina.
Em certos casos, os filamentos de actina são montados e estabilizados por proteínas acessórias em estruturas contráteis de ordem superior, tais como fibras de tensão (células não musculares) ou feixes contráteis (células musculares). A associação dinâmica de tropomiosina e troponina com filamentos de actina estabiliza o filamento de actina (colectivamente denominado “filamento fino”) para ser funcional em vários contextos.
Uma única tropomiosina liga-se ao lado de subunidades de actina adjacentes e estende-se por aproximadamente sete monómeros de actina . A ligação de ponta a ponta das tropomiosinas produz um fio contínuo de polímeros de tropomiosina ao longo da ranhura da hélice de actina que permite o seu movimento cooperativo . As isoformas de tropomiosinas estabilizam os filamentos de actina e ocupam os mesmos locais de ligação da actina que são utilizados pelos reguladores conhecidos dos filamentos de actina (por exemplo, ADF/cofilina ) (revisado em ).
Foco em maquinaria contrátil
Troponina, um complexo de três peptídeos, é pensado para aprisionar a tropomiosina de forma dependente do cálcio em uma posição que inibe os feixes de miosina de acessar os filamentos de actina; a ligação do cálcio à troponina permite uma reestruturação conformacional da tropomiosina que deixa os locais de ligação da miosina nos filamentos finos expostos . A ligação subsequente dos filamentos espessos de miosina aumenta o movimento da tropomiosina para longe do filamento de actina e a exposição total dos locais de ligação da miosina. No entanto, o controle da tropomiosina ligadora aos filamentos espessos de miosina pode ser independente da presença de troponina; células musculares lisas e muitas células não musculares não possuem troponina.
Assim, a TM regula tanto a associação dos feixes de miosina com os filamentos de actina quanto sua cinética ATPase (revisada em ). É provável que isoformas da MT de diferentes tecidos ou tipos celulares possam ter efeitos específicos na atividade da actomiosina ATPase e funções citoesqueléticas