Manchmal müssen Enzyme ausgeschaltet werden. Zum Beispiel hat ein kompliziertes System von Enzymen und Zellen in Ihrem Blut die Aufgabe, bei einer Schnittwunde ein Blutgerinnsel zu bilden, um den Tod durch Blutverlust zu verhindern. Wären diese Zellen und Enzyme ständig aktiv, würde Ihr Blut ohne jeden Anlass gerinnen, und es wäre nicht in der Lage, Sauerstoff und Nährstoffe an die peripheren Gewebe in Ihrem Körper zu liefern. Daher haben Enzyme Mechanismen entwickelt, um ausgeschaltet zu werden. In der Regel handelt es sich dabei um Hemmstoffe, d. h. Moleküle, die an ein Enzym binden und es daran hindern, seine Reaktion zu katalysieren. Es gibt drei allgemeine Arten von Inhibitoren: kompetitive, nicht-kompetitive und gemischte Inhibitoren.
Bei der kompetitiven Hemmung
konkurriert ein Molekül, das dem Substrat ähnlich ist, aber nicht vom Enzym beeinflusst werden kann, mit dem Substrat um die aktive Stelle. Durch die Anwesenheit des Inhibitors stehen weniger aktive Stellen zur Verfügung, um auf das Substrat einzuwirken. Da aber die Gesamtstruktur des Enzyms durch den Inhibitor nicht beeinträchtigt wird, ist es immer noch in der Lage, die Reaktion mit Substratmolekülen zu katalysieren, die an eine aktive Stelle binden. Da der Inhibitor und das Substrat an der gleichen Stelle binden, kann die kompetitive Hemmung einfach durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden.
Auf makroskopischer Ebene bewirkt die kompetitive Hemmung eine Erhöhung der Substratkonzentration, die erforderlich ist, um eine bestimmte Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen, d. h. eine Erhöhung des Km. Die Vmax bleibt jedoch unverändert.
Wählen Sie aus den unten stehenden Kästchen entweder nicht gehemmt oder gehemmt aus. Klicken Sie dann in den Bildbereich, um den Verlauf einer nicht gehemmten oder einer kompetitiv gehemmten enzymatischen Reaktion zu sehen.