Raues endoplasmatisches Retikulum (RER), eine Reihe miteinander verbundener abgeflachter Säcke, die Teil einer durchgehenden Membranorganelle im Zytoplasma eukaryontischer Zellen sind und eine zentrale Rolle bei der Synthese von Proteinen spielen. Das raue endoplasmatische Retikulum (RER) ist so benannt nach dem Aussehen seiner äußeren Oberfläche, die mit protein-synthetisierenden Partikeln, den Ribosomen, übersät ist. Dieses Merkmal unterscheidet es oberflächlich und funktionell von dem anderen Haupttyp des endoplasmatischen Retikulums (ER), dem glatten endoplasmatischen Retikulum (SER), das keine Ribosomen aufweist und an der Synthese und Speicherung von Lipiden beteiligt ist. RER kommt sowohl in tierischen als auch in pflanzlichen Zellen vor.
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Die Membran des RER ist durchgängig mit der Kernhülle, die den Zellkern umgibt. Das RER befindet sich auch in der Nähe des Golgi-Apparats, der Proteine transportiert, modifiziert und verpackt, um sie an die Zielorte zu bringen. Viele Proteine, die im RER synthetisiert werden, werden in Vesikel verpackt und zum Golgi-Apparat transportiert.
Pietro M. Motta & Tomonori Naguro/Science Source
Die Proteinsynthese beginnt im Zytosol mit einem Prozess, der als Translation bekannt ist und bei dem das Protein aus einer RNA-Sequenz zusammengesetzt wird. Wenn das Protein während seines Wachstums eine Signalsequenz an seinem aminoterminalen Ende enthält, wird es an ein Signalerkennungspartikel gebunden, das das Ribosom zur RER-Membran bringt. Nach der Bindung an das RER löst sich das Signalerkennungspartikel, und die Übersetzung des Proteins wird fortgesetzt. Das neu gebildete Protein wird dann entweder in die RER-Membran eingebettet, wenn es sich um ein Transmembranprotein handelt, oder es wird über einen Translocon-Kanal in das RER-Lumen übertragen, wenn es sich um ein wasserlösliches Protein handelt.
Im RER-Lumen können Proteine geringfügige Modifikationen erfahren, wie z. B. die Abspaltung ihrer Signalsequenzen oder eine Glykosylierung (bei der ein Oligosaccharid hinzugefügt wird, wodurch ein Glykoprotein entsteht). Auch die Form des Proteins ändert sich, wobei das Molekül seine dreidimensionale Konformation annimmt. Vom RER wandern die Proteine in einen Übergangsbereich des ER-Lumens, in dem Ribosomen weitgehend fehlen. Einige Proteine, wie z. B. sekretorische Proteine, die von Zellen freigesetzt werden, werden in Vesikel verpackt und wandern zum Golgi-Apparat. Andere Proteine verbleiben im ER, wo sie ihre spezifischen Funktionen ausüben.
Abnormalitäten in der Struktur und Funktion des RER werden mit bestimmten Arten von Krankheiten beim Menschen in Verbindung gebracht. Insbesondere die Anhäufung von fehlgefalteten Proteinen im RER, die normalerweise in das Zytosol zurückgeführt und dort abgebaut werden, kann zu ER-Stress führen, der Zelldysfunktion und Zelltod zur Folge hat. So liegt beispielsweise die Anhäufung fehlgefalteter Kollagenproteine im RER aufgrund von Mutationen in kollagenkodierenden Genen verschiedenen vererbten Skeletterkrankungen zugrunde, einschließlich der spondyloepimetaphysealen Dysplasie, die durch abnormales Knochenwachstum, schwache Gelenke und Anfälligkeit für Gelenkverrenkungen gekennzeichnet ist.