Was ist ein Enzymkofaktor?

Von Dr. Maho Yokoyama, Ph.D.Überprüft von Hannah Simmons, M.Sc.

Making Life’s Reactions go Faster

In lebenden Organismen finden viele chemische Reaktionen statt. Diese Reaktionen haben viele verschiedene Funktionen, einschließlich der Aufspaltung der Nahrung, die wir essen, und der Energiegewinnung aus der aufgespaltenen Nahrung. Um dies zu ermöglichen, gibt es eine Gruppe von Proteinen, die als Enzyme bekannt sind.

Enzyme beschleunigen (oder katalysieren) diese chemischen Reaktionen und arbeiten mit nur einem Substrat, um eine Reaktion zu katalysieren. Viele Enzyme schließen sich zu Stoffwechselwegen zusammen, die zu einer Vielzahl von Funktionen führen, z. B. zur Muskelkontraktion.

Enzymfunktion. Bildnachweis: Designua /

Zusätzliche Faktoren

Einige Enzyme benötigen die Zugabe eines anderen Nicht-Protein-Moleküls, um als Enzym zu funktionieren. Diese sind als Cofaktoren bekannt, und ohne sie bleiben die Enzyme in der inaktiven „Apoenzym“-Form. Sobald der Kofaktor hinzugefügt wird, wird das Enzym zum aktiven „Holoenzym“.

Kofaktoren können entweder Ionen sein, wie Zink- und Eisenionen, oder organische Moleküle, wie Vitamine oder aus Vitaminen gewonnene Moleküle. Viele dieser Cofaktoren lagern sich in der Nähe der Substratbindungsstelle an, um die Bindung des Substrats an das Enzym zu erleichtern. Cofaktoren können als „prosthetische Gruppen“ oder „Coenzyme“ klassifiziert werden, je nachdem, wie fest sie an das Enzym gebunden sind; Coenzyme binden lockerer an das Enzym und werden daher während der enzymatischen Reaktion modifiziert, während prosthetische Gruppen fester an das Enzym gebunden sind und nicht modifiziert werden.

Prosthetische Gruppen

Dabei kann es sich um Ionen handeln, wie die in Dehydrogenase-Enzymen verwendeten Zn2+-Ionen oder die in alkalischen Phosphatasen verwendeten Fe2+-Ionen. Moleküle wie Tryptophantryptophylchinon (TTQ) dienen als prosthetische Gruppe in Reaktionen, die von der Methylamin-Dehydrogenase katalysiert werden. Ein anderes Molekül, Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD), kann während der enzymatischen Reaktion neu gebildet werden und kann daher als prosthetische Gruppe betrachtet werden, da sich seine Gesamtkonzentration nicht ändert.

Übertragung von Molekülen durch den Einsatz von Coenzymen

Einige Coenzyme übertragen ein Molekül während der enzymatischen Reaktion. Coenzym A überträgt zum Beispiel Acylgruppen. Thiaminpyrophosphat ist ein weiteres Coenzym, das Aldehyde überträgt. Pyridoxalphosphat überträgt Aminogruppen, Biotin überträgt Kohlendioxid (CO2) und Carbamid-Coenzyme übertragen Alkylgruppen. Andere Coenzyme, wie Nikotin-Adenin-Dinukleotid (NAD), Coenzym Q und FAD übertragen Elektronen oder Wasserstoffatome.

Von Vitaminen zu Kofaktoren

Kofaktoren auf Vitaminbasis sind für Prozesse wie das Sehen, die Blutgerinnung und die Hormonproduktion unerlässlich.

• Retinal, die Aldehydversion von Vitamin A, sind Kofaktoren für Opsine, die im Auge vorkommen. Opsine sind Apoproteine, die für das Sehen verantwortlich sind; Rhodopsin wird für das Sehen bei schwachem Licht und Jodopsin für das Sehen bei hellem Licht und in Farbe benötigt.
• Das oben erwähnte Thiaminpyrophosphat ist ein Coenzym, das von Thiamin oder Vitamin B1 abgeleitet ist. Thiaminpyrophosphat ist ein Cofaktor in Enzymen, die die oxidative Decarboxylierung und die Transketolase-Reaktionen katalysieren.
• Riboflavin, oder Vitamin B2, ist die Vorstufe nicht nur für FAD, sondern auch für Flavinmononukleotid (FMN). Wie bereits erwähnt, überträgt FAD Elektronen, und dies ist auch bei FMN der Fall. Diese Coenzyme tragen auch Wasserstoffatome für Oxidationsreaktionen im Zitronensäurezyklus und in der Elektronentransportkette.
• Vitamin B6 bildet die Coenzyme Pyridoxalphosphat und Pyridoxaminphosphat. Nicht weniger als 120 Enzyme benötigen eines dieser Coenzyme als Cofaktor; dazu gehören Decarboxylasen, Dehydratasen, Desulfydrasen, Racemasen, Synthasen und Transaminasen. Pyridoxalphosphat und Pyridoxaminphosphat sind auch am Abbau von Aminosäuren, den Bausteinen der Proteine, beteiligt.
• Vitamin B12 oder Cobalamin werden zu den Coenzymen Methylcobalamin und Desoxyadenosylcobalamin modifiziert. Diese Coenzyme werden in den Enzymen benötigt, die Homocystein in Methionin, eine Aminosäure, umwandeln, sowie bei der Oxidation von Aminosäuren und Fettsäuren. Außerdem helfen diese Coenzyme bei der Abspaltung einer Methylgruppe von Methylfolat, das zur Regeneration von Tetrahydrofolat, einem anderen Coenzym, benötigt wird.
• Ascorbinsäure oder Vitamin C wird als Cofaktor in Hydroxylasen verwendet. Eine Hydroxylase, die Vitamin C benötigt, ist das Enzym, das die Hydroxylierung von Prolin und Lysin, zwei Aminosäuren, katalysiert. Dadurch entstehen Querverbindungen im Kollagen, die dessen Struktur stabil machen. Die Bildung von Gallensäuren aus Cholesterin erfordert ebenfalls die Anwesenheit von Vitamin C als Cofaktor.
• Gamma-Carboxylasen können Vitamin K als Cofaktor benötigen. Dieses überträgt CO2 und hinterlässt eine Carbonsäuregruppe, die in der Lage ist, Calcium zu binden. Gamma-Carboxylasen katalysieren die Bildung von Osteocalcin, einem Protein, das für den Knochenumbau verantwortlich ist, sowie die Bildung von Prothrombin, das für die Blutgerinnung benötigt wird.

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Geschrieben von

Dr. Maho Yokoyama

Dr. Maho Yokoyama ist Forscherin und Wissenschaftsautorin. Sie promovierte an der University of Bath, Großbritannien, mit einer Arbeit im Bereich der Mikrobiologie, in der sie die funktionelle Genomik auf Staphylococcus aureus anwandte. Während ihres Promotionsstudiums arbeitete Maho mit anderen Wissenschaftlern an mehreren Arbeiten zusammen und veröffentlichte sogar einige ihrer eigenen Arbeiten in von Experten begutachteten Fachzeitschriften. Sie präsentierte ihre Arbeit auch auf wissenschaftlichen Konferenzen auf der ganzen Welt.

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