Qu’est-ce qu’un cofacteur d’enzyme ?

Par le Dr Maho Yokoyama, Ph.D.Révisé par Hannah Simmons, M.Sc.

Faire en sorte que les réactions de la vie aillent plus vite

Dans les organismes vivants, de nombreuses réactions chimiques ont lieu. Ces réactions ont de nombreuses fonctions différentes, notamment la décomposition des aliments que nous mangeons et l’obtention d’énergie à partir des aliments décomposés. Pour faciliter cela, il existe un groupe de protéines appelées enzymes.

Les enzymes accélèrent (ou catalysent) ces réactions chimiques, en travaillant avec un seul substrat pour catalyser une réaction. De nombreuses enzymes s’assemblent pour former des voies, conduisant à une variété de fonctions, comme la contraction musculaire.

Fonctionnement des enzymes. Crédit image : Designua /

Facteurs additionnels

Certaines enzymes nécessitent l’ajout d’une autre molécule non protéique pour fonctionner comme une enzyme. Ceux-ci sont connus sous le nom de cofacteurs, et sans eux, les enzymes restent dans les formes inactives « apoenzyme ». Une fois le cofacteur ajouté, l’enzyme devient l' »holoenzyme » active.

Les cofacteurs peuvent être soit des ions, comme les ions de zinc et de fer, soit des molécules organiques, comme les vitamines ou les molécules dérivées des vitamines. Beaucoup de ces cofacteurs vont se fixer à proximité du site de liaison du substrat pour faciliter la liaison du substrat à l’enzyme. Les cofacteurs peuvent être classés en tant que « groupes prosthétiques » ou « coenzymes » selon leur degré de liaison à l’enzyme ; les coenzymes se lient de manière plus lâche à l’enzyme, et sont donc modifiés au cours de la réaction enzymatique, tandis que les groupes prosthétiques sont plus étroitement liés à l’enzyme et ne sont pas modifiés.

Groupes prosthétiques

Ils peuvent être des ions, comme les ions Zn2+ utilisés dans les enzymes déshydrogénases ou les ions Fe2+ utilisés dans les phosphatases alcalines. Des molécules telles que la tryptophane tryptophylquinone (TTQ) agissent comme un groupe prosthétique dans les réactions catalysées par la méthylamine déshydrogénase. Une autre molécule, la flavine adénine dinucléotide (FAD), peut être refaite au cours de la réaction enzymatique, et peut donc être considérée comme un groupe prosthétique car sa concentration globale ne change pas.

Transfert de molécules par l’utilisation de coenzymes

Certaines coenzymes vont transférer une molécule au cours de la réaction enzymatique. Par exemple, le coenzyme A transfère les groupes acyles. Le pyrophosphate de thiamine est une autre coenzyme, qui transfère les aldéhydes. Le pyridoxal phosphate transfère les groupes amino, la biotine transfère le dioxyde de carbone (CO2) et les coenzymes carbamide transfèrent les groupes alkyle. D’autres coenzymes, comme le nicotine adénine dinucléotide (NAD), le coenzyme Q et le FAD transfèrent des électrons ou des atomes d’hydrogène.

Des vitamines aux cofacteurs

Les cofacteurs à base de vitamines sont essentiels pour des processus tels que la vision, la coagulation sanguine et la production d’hormones.

• Les rétines, la version aldéhyde de la vitamine A, sont des cofacteurs pour les opsines qui sont présentes dans l’œil. Les opsines sont des apoprotéines qui sont responsables de la vision ; la rhodopsine est nécessaire pour la vision en lumière faible, et l’iodopsine est nécessaire pour la vision en lumière vive et en couleur.
• Le pyrophosphate de thiamine, mentionné ci-dessus, est une coenzyme dérivée de la thiamine, ou vitamine B1. Le pyrophosphate de thiamine est un cofacteur des enzymes qui catalysent les réactions de décarboxylation oxydative et de transcétolase.
• La riboflavine, ou vitamine B2, est le précurseur non seulement du FAD mais aussi du mononucléotide de flavine (FMN). Comme mentionné ci-dessus, le FAD transfère des électrons, et c’est également le cas du FMN. Ces coenzymes transportent également des atomes d’hydrogène pour les réactions d’oxydation dans le cycle de l’acide citrique et la chaîne de transport des électrons.
• La vitamine B6 donne naissance aux coenzymes pyridoxal phosphate et pyridoxamine phosphate. Pas moins de 120 enzymes ont besoin d’un de ces coenzymes comme cofacteurs ; il s’agit notamment des décarboxylases, des déshydratases, des désulfydrases, des racémases, des synthases et des transaminases. Le phosphate de pyridoxal et le phosphate de pyridoxamine sont également impliqués dans la décomposition des acides aminés, les blocs de construction des protéines.
• La vitamine B12, ou cobalamine, est modifiée pour devenir les coenzymes méthylcobalamine et désoxyadénosylcobalamine. Ces coenzymes sont nécessaires aux enzymes qui transforment l’homocystéine en méthionine, un acide aminé, et à l’oxydation des acides aminés et des acides gras. De plus, ces coenzymes aident à l’élimination d’un groupe méthyle du méthylfolate, qui est nécessaire pour régénérer le tétrahydrofolate, un autre coenzyme.
• L’acide ascorbique, ou vitamine C, est utilisé comme cofacteur dans les hydroxylases. Une hydroxylase qui a besoin de vitamine C est l’enzyme qui catalyse l’hydroxylation de la proline et de la lysine, deux acides aminés. Cela crée des liaisons transversales dans le collagène, rendant sa structure stable. La formation des acides biliaires à partir du cholestérol nécessite également la présence de vitamine C comme cofacteur.
• Les gamma-carboxylases peuvent avoir besoin de vitamine K comme cofacteur. Celle-ci transfère le CO2, et laisse un groupe acide carboxylique capable de fixer le calcium. Les gamma-carboxylases catalysent la formation de l’ostéocalcine, qui est une protéine responsable du remodelage osseux, ainsi que la formation de la prothrombine, qui est nécessaire à la coagulation du sang.

Lectures complémentaires

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Écrit par

Le Dr Maho Yokoyama

Le Dr Maho Yokoyama est chercheuse et rédactrice scientifique. Elle a obtenu son doctorat à l’Université de Bath, au Royaume-Uni, suite à une thèse dans le domaine de la microbiologie, où elle a appliqué la génomique fonctionnelle à Staphylococcus aureus . Pendant ses études de doctorat, Maho a collaboré avec d’autres universitaires sur plusieurs articles et a même publié certains de ses propres travaux dans des revues scientifiques évaluées par des pairs. Elle a également présenté ses travaux lors de conférences universitaires dans le monde entier.

Dernière mise à jour le 23 août 2018

Citations

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  Yokoyama, Maho. (2018, 23 août). Qu’est-ce qu’un cofacteur d’enzyme ? ». Nouvelles-Médicales. Récupéré le 24 mars 2021 de https://www.news-medical.net/life-sciences/What-is-an-Enzyme-Cofactor.aspx.

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  Yokoyama, Maho. 2018. Qu’est-ce qu’un cofacteur d’enzyme ? News-Medical, consulté le 24 mars 2021, https://www.news-medical.net/life-sciences/What-is-an-Enzyme-Cofactor.aspx.

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