A sejt alakjával és mozgásával kapcsolatos számos biológiai folyamat függ az aktin filamentumoktól (áttekintve a ). Néhány kulcsfontosságú funkció:
- A dinamikus citoszkeleton kialakítása, amely strukturális támaszt ad a sejteknek, és összeköti a sejt belsejét a környezetével. Az aktin citoszkeletonra ható erőket jelátviteli útvonalak fordítják és továbbítják, hogy információt közvetítsenek a külső környezetről.
- A sejtek mozgásának lehetővé tétele. Például a Filopodiák vagy Lamellipodiák kialakulásán és működésén keresztül.
- A mitózis során az intracelluláris organellumokat motorfehérjék szállítják a leánysejtekhez az aktinkábelek mentén
- Az izomsejtekben az aktin filamentumok felsorakoznak, és a miozinfehérjék erőket generálnak a filamentumokon az izomösszehúzódás támogatása érdekében. Ezeket a komplexeket “vékony filamentumoknak” nevezik.
- A nem izomsejtekben az aktin filamentumok a teherszállításra szolgáló pályarendszert alkotnak, amelyet a nem hagyományos miozinok, például a miozin V és VI hajtanak. A nem konvencionális miozinok az ATP-hidrolízisből származó energiát használják fel a rakomány (például vezikulák és organellumok) diffúziónál sokkal gyorsabb sebességű szállítására.
Vékony filamentum
TM a szomszédos aktin alegységek oldalához kötődik a spirál barázdája mentén, hogy stabilizálja és merevítse az aktin filamentumot . A TM megakadályozza azt is, hogy más fehérjék hozzáférjenek a filamentumhoz; ez a gátlás elengedhetetlen az izomösszehúzódás szabályozásához . A TN szabályozza a TM elhelyezkedését az aktin filamentum barázdája mentén.
Bizonyos esetekben az aktin filamentumok a járulékos fehérjékkel együtt magasabb rendű kontraktilis struktúrákká, például stresszrostokká (nem izomsejtek) vagy kontraktilis kötegekké (izomsejtek) állnak össze és stabilizálódnak. A tropomiozin és a troponin dinamikus társulása az aktin filamentumokkal stabilizálja az aktin filamentumot (együttesen “vékony filamentumnak” nevezik), hogy különböző kontextusokban funkcionális legyen.
Egyetlen tropomiozin kötődik a szomszédos aktin alegységek oldalához, és körülbelül hét aktin monomerre terjed ki . A tropomiozinok végtől-végig tartó kötődése tropomiozin polimerek folyamatos szálát hozza létre az aktin hélix barázdája mentén, ami lehetővé teszi kooperatív mozgásukat . A tropomiozin izoformák stabilizálják az aktin filamentumokat, és ugyanazokat a kötőhelyeket foglalják el az aktinon, amelyeket az aktin filamentumok ismert szabályozói (pl. ADF/cofilin ) használnak (áttekintve: ).
Fókuszban a kontraktilis gépezet
A troponin, egy három peptidből álló komplex, feltehetően kalciumfüggő módon csapdába ejti a tropomiozint egy olyan pozícióban, amely gátolja a miozin kötegek hozzáférését az aktin filamentumokhoz; a troponinhoz kötődő kalcium lehetővé teszi a tropomiozin konformációs átstrukturálódását, amely szabadon hagyja a vékony filamentumokon lévő miozinkötő helyeket . A miozin vastag filamentumainak későbbi kötődése fokozza a tropomiozin mozgását az aktin filamentumtól távolodva és a miozin kötőhelyek teljes expozícióját . A tropomiozin vastag filamentumokhoz való kötődésének szabályozása azonban független lehet a troponin jelenlététől ; a simaizomsejtekben és sok nem izomsejtben nincs troponin.
A TM tehát szabályozza mind a miozin kötegek aktin filamentumokhoz való társulását, mind az ATPáz kinetikáját (áttekintve ). Valószínű, hogy a különböző szövetekből vagy sejttípusokból származó TM izoformáknak specifikus hatásuk lehet az aktomiozin ATPáz aktivitására és a citoszkeletális funkciókra
.