Reticolo endoplasmatico ruvido (RER), serie di sacche appiattite collegate, parte di un organello a membrana continua nel citoplasma delle cellule eucariotiche, che svolge un ruolo centrale nella sintesi delle proteine. Il reticolo endoplasmatico ruvido (RER) è così chiamato per l’aspetto della sua superficie esterna, che è costellata di particelle che sintetizzano proteine note come ribosomi. Questa caratteristica lo distingue superficialmente e funzionalmente dall’altro tipo principale di reticolo endoplasmatico (ER), il reticolo endoplasmatico liscio (SER), che non ha ribosomi ed è coinvolto nella sintesi e nello stoccaggio dei lipidi. Il RER si trova sia nelle cellule animali che in quelle vegetali.
La membrana del RER è continua con l’involucro nucleare, che circonda il nucleo cellulare. Il RER si trova anche vicino all’apparato di Golgi, che trasporta, modifica e confeziona le proteine per la consegna a destinazioni mirate. Molte proteine sintetizzate nel RER sono impacchettate in vescicole e trasportate all’apparato di Golgi.
La sintesi proteica inizia nel citosol con un processo noto come traduzione, in cui la proteina viene assemblata da una sequenza di RNA. Mentre la proteina cresce, se contiene una sequenza di segnale all’estremità amino-terminale, si lega a una particella di riconoscimento del segnale, che porta il ribosoma alla membrana RER. Una volta legata al RER, la particella di riconoscimento del segnale si dissocia e la traduzione della proteina continua. La proteina appena formata o viene incorporata nella membrana del RER, nel caso di una proteina transmembrana, o viene trasmessa nel lume del RER attraverso un canale di traslocazione, nel caso di una proteina idrosolubile.
Nel lume del RER, le proteine possono subire leggere modifiche, come la scissione delle loro sequenze di segnale o la glicosilazione (in cui viene aggiunto un oligosaccaride, producendo una glicoproteina). Anche la forma delle proteine cambia, per cui la molecola assume la sua conformazione tridimensionale. Dal RER, le proteine si spostano in una regione di transizione del lume dell’ER, che è in gran parte privo di ribosomi. Alcune proteine, come le proteine secretorie, che sono rilasciate dalle cellule, sono impacchettate in vescicole e si spostano verso l’apparato di Golgi. Altre proteine rimangono nell’ER, dove svolgono le loro funzioni specifiche.
Anomalie nella struttura e nella funzione del RER sono associate ad alcuni tipi di malattie nell’uomo. In particolare, l’accumulo nel RER di proteine mal ripiegate, che normalmente vengono restituite al citosol, dove vengono degradate, può provocare uno stress ER, portando a disfunzioni e morte cellulare. Per esempio, l’accumulo di proteine di collagene mal ripiegate nel RER, a causa di mutazioni nei geni che codificano il collagene, è alla base di vari disturbi scheletrici ereditari, tra cui la displasia spondiloepimetafisaria, che è caratterizzata da una crescita ossea anormale, articolazioni deboli e suscettibilità alla dislocazione delle articolazioni.