Soms moeten enzymen worden uitgeschakeld. Zo heeft een ingewikkeld systeem van enzymen en cellen in uw bloed de taak om telkens als u zich snijdt een stolsel te vormen, om te voorkomen dat u doodgaat door bloedverlies. Als deze cellen en enzymen altijd actief zouden zijn, zou uw bloed zonder provocatie stollen en zou het niet in staat zijn zuurstof en voedingsstoffen naar de perifere weefsels in uw lichaam te brengen. Daarom hebben enzymen mechanismen ontwikkeld om te worden uitgeschakeld, waarbij meestal gebruik wordt gemaakt van remmers, moleculen die zich aan een enzym binden en voorkomen dat het zijn reactie katalyseert. Er zijn drie algemene soorten remmers: competitieve, niet-competitieve en gemengde remmers.
In competitieve remming
concurreert een molecuul dat op het substraat lijkt, maar niet door het enzym kan worden aangesproken, met het substraat om de actieve plaats. Door de aanwezigheid van de remmer zijn er minder actieve plaatsen beschikbaar om op het substraat in te werken. Maar aangezien de algemene structuur van het enzym niet wordt beïnvloed door de remmer, is het nog steeds in staat de reactie te katalyseren op substraatmoleculen die zich wel binden aan een actieve plaats. Merk op dat, aangezien de remmer en het substraat op dezelfde plaats binden, concurrentiële remming eenvoudig kan worden overwonnen door de substraatconcentratie te verhogen.
Op macroscopisch niveau heeft concurrentiële remming tot gevolg dat de substraatconcentratie die nodig is om een bepaalde reactiesnelheid te bereiken, toeneemt; met andere woorden, dat de km wordt verhoogd. De Vmax blijft echter ongewijzigd.
Selecteer in de onderstaande vakjes of het om ongeremde of geremde reacties gaat. Klik vervolgens in het beeldgebied om het verloop van een ongeremde of een competitief geremde enzymreactie te zien.