Czym jest kofaktor enzymatyczny?

By Dr. Maho Yokoyama, Ph.D.Reviewed by Hannah Simmons, M.Sc.

Making Life’s Reactions go Faster

W żywych organizmach zachodzi wiele reakcji chemicznych. Reakcje te mają wiele różnych funkcji, w tym rozkładanie żywności, którą spożywamy i uzyskiwanie energii z rozkładanej żywności. Aby to ułatwić, istnieje grupa białek znanych jako enzymy.

Enzymy przyspieszają (lub katalizują) te reakcje chemiczne, pracując tylko z jednym substratem do katalizowania jednej reakcji. Wiele enzymów łączy się ze sobą, tworząc szlaki, prowadzące do różnych funkcji, takich jak skurcz mięśni.

Funkcja enzymu. Image Credit: Designua /

Faktory dodatkowe

Niektóre enzymy wymagają dodania innej cząsteczki niebiałkowej, aby funkcjonować jako enzym. Są one znane jako kofaktory, a bez nich enzymy pozostają w nieaktywnych formach „apoenzymów”. Po dodaniu kofaktora, enzym staje się aktywnym „holoenzymem”.

Kofaktory mogą być albo jonami, takimi jak jony cynku i żelaza, albo cząsteczkami organicznymi, takimi jak witaminy lub molekuły pochodne od witamin. Wiele z tych kofaktorów przyłącza się w pobliżu miejsca wiązania substratu, aby ułatwić wiązanie substratu z enzymem. Kofaktory mogą być sklasyfikowane jako „grupy prostetyczne” lub „koenzymy” w zależności od tego, jak ściśle są związane z enzymem; koenzymy wiążą się luźniej z enzymem, a zatem są modyfikowane podczas reakcji enzymatycznej, podczas gdy grupy prostetyczne są ściślej związane z enzymem i nie są modyfikowane.

Grupy protetyczne

Mogą to być jony, takie jak jony Zn2+ stosowane w enzymach dehydrogenazowych lub jony Fe2+ stosowane w fosfatazach alkalicznych. Cząsteczki takie jak tryptofan tryptofylchinon (TTQ) działają jako grupa prostetyczna w reakcjach katalizowanych przez dehydrogenazę metyloaminową. Inna cząsteczka, dinukleotyd flawinowy adeninowy (FAD), może być ponownie wytworzona podczas reakcji enzymatycznej i dlatego można ją uznać za grupę prostetyczną, ponieważ jej ogólne stężenie nie ulega zmianie.

Przenoszenie cząsteczek za pomocą koenzymów

Niektóre koenzymy przenoszą cząsteczkę podczas reakcji enzymatycznej. Na przykład, koenzym A przenosi grupy acylowe. Pirofosforan tiaminy jest kolejnym koenzymem, który przenosi aldehydy. Fosforan pirydoksalu przenosi grupy aminowe, biotyna przenosi dwutlenek węgla (CO2), a koenzymy karbamidowe przenoszą grupy alkilowe. Inne koenzymy, takie jak dinukleotyd nikotynoadeninowy (NAD), koenzym Q i FAD przenoszą elektrony lub atomy wodoru.

Od witamin do kofaktorów

Kofaktory oparte na witaminach są niezbędne w procesach takich jak widzenie, krzepnięcie krwi i produkcja hormonów.

• Retinal, aldehydowa wersja witaminy A, są kofaktorami dla opsyn, które są obecne w oku. Opsyny są apoproteinami, które są odpowiedzialne za wizję; rodopsyna jest potrzebna do widzenia w słabym świetle, a jodopsyna jest potrzebna do jasnego światła i widzenia kolorów.
• Pirofosforan tiaminy, wspomniany powyżej, jest koenzymem pochodzącym z tiaminy, lub witaminy B1. Pirofosforan tiaminy jest kofaktorem w enzymach, które katalizują reakcje dekarboksylacji oksydacyjnej i transketolazy.
• Riboflawina, lub witamina B2, jest prekursorem nie tylko dla FAD, ale także mononukleotydu flawiny (FMN). Jak wspomniano powyżej, FAD przenosi elektrony i tak samo jest w przypadku FMN. Koenzymy te przenoszą również atomy wodoru dla reakcji utleniania w cyklu kwasu cytrynowego i łańcuchu transportu elektronów.
• Witamina B6 daje początek koenzymom fosforanowi pirydoksalu i fosforanowi pirydoksaminy. Aż 120 enzymów wymaga jednego z tych koenzymów jako kofaktorów; należą do nich dekarboksylazy, dehydrataza, desulfydraza, racemaza, syntaza i transaminaza. Fosforan pirydoksalu i fosforan pirydoksaminy są również zaangażowane w rozpad aminokwasów, budulca białek.
• Witamina B12, lub kobalamina, są modyfikowane, aby stać się koenzymami metylokobalaminy i deoksyadenozylokobalaminy. Koenzymy te są wymagane w enzymów, które zmieniają homocysteiny do metioniny, aminokwasu, oraz w utlenianie aminokwasów i kwasów tłuszczowych. Jak również to, te koenzymy pomóc usunięcie grupy metylowej z folianu metylu, który jest potrzebny do regeneracji tetrahydrofolian, inny coenzyme.
• Kwas askorbinowy, lub witamina C, jest używany jako kofaktor w hydroksylaz. Jedna hydroksylaza, która potrzebuje witaminy C jest enzymem, który katalizuje hydroksylację proliny i lizyny, dwóch aminokwasów. W ten sposób powstają wiązania krzyżowe w kolagenie, dzięki czemu jego struktura jest stabilna. Tworzenie kwasów żółciowych z cholesterolu wymaga również obecności witaminy C jako kofaktora.
• Gamma-karboksylazy mogą wymagać witaminy K jako kofaktora. To przenosi CO2 i pozostawia grupę kwasu karboksylowego, który jest w stanie związać wapń. Gamma-karboksylazy katalizują tworzenie osteokalcyny, która jest białkiem odpowiedzialnym za przebudowę kości, jak również tworzenie protrombiny, która jest potrzebna do krzepnięcia krwi.

Dalsza lektura

• Wszystkie treści dotyczące enzymów
• Mechanizmy enzymatyczne
• Kinetyka enzymów
• Syntaza acetomleczanowa
• Struktura, funkcja i opracowywanie leków
• Co to jest układ enzymów mikrosomalnych wątroby?

Written by

Dr Maho Yokoyama

Dr Maho Yokoyama jest badaczką i pisarką naukową. Tytuł doktora uzyskała na Uniwersytecie w Bath, w Wielkiej Brytanii, po napisaniu pracy w dziedzinie mikrobiologii, w której zastosowała genomikę funkcjonalną do Staphylococcus aureus. Podczas studiów doktoranckich Maho współpracowała z innymi naukowcami nad kilkoma pracami, a nawet opublikowała niektóre z własnych prac w recenzowanych czasopismach naukowych. Prezentowała również swoją pracę na konferencjach akademickich na całym świecie.

Ostatnia aktualizacja Aug 23, 2018

Cytaty

Proszę użyć jednego z następujących formatów, aby zacytować ten artykuł w swoim eseju, pracy lub raporcie:

• APA

  Yokoyama, Maho. (2018, August 23). Co to jest kofaktor enzymatyczny (Enzyme Cofactor). News-Medical. Retrieved on March 24, 2021 from https://www.news-medical.net/life-sciences/What-is-an-Enzyme-Cofactor.aspx.

• MLA

  Yokoyama, Maho. „What is an Enzyme Cofactor?”. News-Medical. 24 marca 2021. <https://www.news-medical.net/life-sciences/What-is-an-Enzyme-Cofactor.aspx>.

• Chicago

  Yokoyama, Maho. „What is an Enzyme Cofactor?”. News-Medical. https://www.news-medical.net/life-sciences/What-is-an-Enzyme-Cofactor.aspx. (dostęp 24 marca 2021).

• Harvard

  Yokoyama, Maho. 2018. What is an Enzyme Cofactor (Czym jest kofaktor enzymatyczny?). News-Medical, przeglądane 24 marca 2021, https://www.news-medical.net/life-sciences/What-is-an-Enzyme-Cofactor.aspx.

.