Wiele procesów biologicznych związanych z kształtem i ruchem komórek zależy od filamentów aktynowych (przegląd w ). Niektóre kluczowe funkcje to:
- Tworzenie dynamicznego cytoszkieletu, który zapewnia komórkom wsparcie strukturalne i łączy wnętrze komórki z jej otoczeniem. Siły działające na cytoszkielet aktyny są tłumaczone i przekazywane przez szlaki sygnalizacyjne w celu przekazania informacji o środowisku zewnętrznym.
- Umożliwiają ruchliwość komórek. Na przykład poprzez tworzenie i funkcjonowanie filopodiów lub lamellipodii.
- Podczas mitozy organelle wewnątrzkomórkowe są transportowane przez białka motoryczne do komórek potomnych wzdłuż przewodów aktyny
- W komórkach mięśniowych filamenty aktyny są wyrównane, a białka miozyny wytwarzają siły na filamentach, aby wspierać skurcz mięśni. Kompleksy te są znane jako „cienkie filamenty”.
- W komórkach niemięśniowych filamenty aktynowe tworzą system torów do transportu ładunku, który jest napędzany przez niekonwencjonalne miozyny, takie jak miozyna V i VI. Niekonwencjonalne miozyny wykorzystują energię z hydrolizy ATP do transportu ładunków (takich jak pęcherzyki i organelle) z szybkością znacznie większą niż dyfuzja.
Cienki filament
TM wiąże się z bokami sąsiednich podjednostek aktyny wzdłuż rowka helisy, aby ustabilizować i usztywnić filament aktyny . TM zapobiega również dostępowi innych białek do filamentu; hamowanie to jest niezbędne do regulacji skurczu mięśnia. TN kontroluje pozycjonowanie TM wzdłuż rowka filamentu aktynowego.
W niektórych przypadkach filamenty aktyny są montowane z, i stabilizowane przez, białka pomocnicze w struktury kurczliwe wyższego rzędu, takie jak włókna naprężeniowe (komórki niemięśniowe) lub wiązki kurczliwe (komórki mięśniowe). Dynamiczne stowarzyszenie tropomiozyny i troponiny z filamentami aktynowymi stabilizuje filamenty aktyny (określane zbiorczo jako „cienkie filamenty”), aby były funkcjonalne w różnych kontekstach.
Pojedyncza tropomiozyna wiąże się z bokiem sąsiednich podjednostek aktyny i rozciąga się na około siedem monomerów aktyny. Wiązanie tropomiozyny koniec do końca tworzy ciągłe pasmo polimerów tropomiozyny wzdłuż rowka helisy aktynowej, co umożliwia ich kooperatywny ruch. Izoformy tropomiozyny stabilizują filamenty aktynowe i zajmują te same miejsca wiązania na aktynie, które są wykorzystywane przez znane regulatory filamentów aktynowych (np. ADF/kofilina ) (przegląd w ).
Skupienie się na maszynach kurczliwych
Uważa się, że troponina, kompleks trzech peptydów, zatrzymuje tropomiozynę w sposób zależny od wapnia w pozycji, która hamuje wiązki miozyny od dostępu do filamentów aktynowych; wiązanie wapnia z troponiną umożliwia restrukturyzację konformacyjną tropomiozyny, która pozostawia odsłonięte miejsca wiążące miozynę na cienkich filamentach . Późniejsze związanie grubych filamentów miozyny zwiększa ruch tropomiozyny z dala od filamentu aktynowego i pełne odsłonięcie miejsc wiążących miozynę. Jednak kontrola wiązania tropomiozyny z grubymi filamentami miozyny może być niezależna od obecności troponiny; w komórkach mięśni gładkich i wielu komórkach niemięśniowych brakuje troponiny.
Tak więc TM reguluje zarówno asocjację wiązek miozyny z filamentami aktynowymi, jak i ich kinetykę ATPazy (przegląd w ). Jest prawdopodobne, że izoformy TM z różnych tkanek lub typów komórek mogą mieć specyficzny wpływ na aktywność ATPazy aktomiozyny i funkcje cytoszkieletowe
.