Algumas vezes as enzimas precisam ser desligadas. Por exemplo, um sistema complicado de enzimas e células no seu sangue tem a tarefa de formar um coágulo sempre que você é cortado, para evitar a morte por perda de sangue. Se estas células e enzimas estivessem sempre activas, o seu sangue coagularia sem provocação e seria incapaz de fornecer oxigénio e nutrientes aos tecidos periféricos do seu corpo. Assim, as enzimas desenvolveram mecanismos para serem desligadas, que normalmente envolvem inibidores, moléculas que se ligam a uma enzima e previnem-na de catalisar a sua reacção. Existem três tipos gerais de inibidores: inibidores competitivos, não competitivos e mistos.
Na inibição competitiva
, uma molécula semelhante ao substrato mas incapaz de ser agida pela enzima compete com o substrato para o local ativo. Devido à presença do inibidor, menos locais ativos estão disponíveis para atuar sobre o substrato. Mas como a estrutura geral da enzima não é afetada pelo inibidor, ela ainda é capaz de catalisar a reação nas moléculas do substrato que se ligam a um local ativo. Note que como o inibidor e o substrato se ligam no mesmo local, a inibição competitiva pode ser superada simplesmente aumentando a concentração do substrato.
No nível macroscópico, o efeito da inibição competitiva é aumentar a concentração do substrato necessária para atingir uma determinada velocidade de reação; em outras palavras, para aumentar o Km. O Vmax não se altera, entretanto.
Selecione desinibido ou inibido a partir das caixas abaixo. Depois clique na área da imagem para ver o curso de uma reacção enzimática desinibida ou inibida competitivamente.