Câteva procese biologice legate de forma și mișcarea celulelor depind de filamentele de actină (analizate în ). Unele funcții cheie sunt:
- Pentru a forma citoscheletul dinamic, care oferă suport structural celulelor și leagă interiorul celulei de mediul înconjurător. Forțele care acționează asupra citoscheletului de actină sunt traduse și transmise prin căi de semnalizare pentru a transmite informații despre mediul extern.
- Pentru a permite motilitatea celulară. De exemplu, prin formarea și funcționarea Filopodiilor sau Lamellipodiilor.
- În timpul mitozei, organitele intracelulare sunt transportate de proteinele motorii către celulele fiice de-a lungul cablurilor de actină
- În celulele musculare, filamentele de actină sunt aliniate, iar proteinele miozină generează forțe pe filamente pentru a susține contracția musculară. Aceste complexe sunt cunoscute sub denumirea de „filamente subțiri”.
- În celulele nemusculare, filamentele de actină formează un sistem de traseu pentru transportul încărcăturii care este alimentat de miozine neconvenționale, cum ar fi miozina V și VI. Miozinele neconvenționale folosesc energia din hidroliza ATP pentru a transporta încărcătura (cum ar fi veziculele și organitele) la viteze mult mai rapide decât difuzia.
Filament subțire
TM se leagă de partea laterală a subunităților de actină adiacente de-a lungul șanțului elicei pentru a stabiliza și rigidiza filamentul de actină . TM împiedică, de asemenea, accesul altor proteine la filament; această inhibiție este esențială pentru reglarea contracției musculare . TN controlează poziționarea lui TM de-a lungul șanțului filamentului de actină.
În anumite cazuri, filamentele de actină sunt asamblate cu proteine accesorii și stabilizate de acestea în structuri contractile de ordin superior, cum ar fi fibrele de stres (celule nemusculare) sau fasciculele contractile (celule musculare). Asocierea dinamică a tropomiozinei și troponinei cu filamentele de actină stabilizează filamentul de actină (denumit colectiv „filament subțire”) pentru a fi funcțional în diverse contexte.
O singură tropomiozină se leagă de partea laterală a subunităților de actină adiacente și se întinde pe aproximativ șapte monomeri de actină . Legarea cap la cap a tropomiozinilor produce un șir continuu de polimeri de tropomiozină de-a lungul șanțului helixului de actină care permite mișcarea lor cooperantă . Izoformele de tropomiozină stabilizează filamentele de actină și ocupă aceleași situsuri de legare pe actină care sunt utilizate de regulatorii cunoscuți ai filamentelor de actină (de exemplu, ADF/cofilin ) (analizat în ).
Accent pe mașinăria contractilă
Se crede că troponina, un complex de trei peptide, prinde tropomiozina într-un mod dependent de calciu într-o poziție care inhibă accesul fasciculelor de miozină la filamentele de actină; legarea calciului la troponină permite o restructurare conformațională a tropomiozinei care lasă expuse situsurile de legare a miozinei de pe filamentele subțiri . Legarea ulterioară a filamentelor groase de miozină sporește deplasarea tropomiozinei departe de filamentul de actină și expunerea completă a situsurilor de legare a miozinei . Cu toate acestea, controlul legării tropomiozinei la filamentele groase de miozină poate fi independent de prezența troponinei; celulele musculare netede și multe celule nemusculare sunt lipsite de troponină.
Astfel, TM reglează atât asocierea fasciculelor de miozină cu filamentele de actină, cât și cinetica ATPazei acestora (revizuit în ). Este probabil ca izoformele TM din diferite țesuturi sau tipuri de celule să aibă efecte specifice asupra activității ATPazei actomiozinei și a funcțiilor citoscheletice
.