I vissa fall måste enzymer stängas av. Ett komplicerat system av enzymer och celler i ditt blod har till exempel till uppgift att bilda en blodpropp när du skär dig, för att förhindra att du dör på grund av blodförlust. Om dessa celler och enzymer var aktiva hela tiden skulle ditt blod koagulera utan provokation och det skulle inte kunna leverera syre och näringsämnen till de perifera vävnaderna i din kropp. Därför har enzymerna utvecklat mekanismer för att stängas av, vilket vanligtvis innebär inhibitorer, molekyler som binder till ett enzym och hindrar det från att katalysera sin reaktion. Det finns tre allmänna typer av hämmare: kompetitiva, icke-kompetitiva och blandade hämmare.
I kompetitiv hämning
konkurrerar en molekyl som liknar substratet men som inte kan påverkas av enzymet med substratet om den aktiva platsen. På grund av inhibitorns närvaro finns färre aktiva platser tillgängliga för att verka på substratet. Men eftersom enzymets övergripande struktur inte påverkas av inhibitorn kan det fortfarande katalysera reaktionen på substratmolekyler som binder till en aktiv plats. Observera att eftersom inhibitorn och substratet binder på samma plats kan kompetitiv hämning övervinnas helt enkelt genom att höja substratkoncentrationen.
På makroskopisk nivå är effekten av kompetitiv hämning att öka den substratkoncentration som krävs för att uppnå en given reaktionshastighet; med andra ord, att höja Km. Vmax är dock oförändrad.
Välj antingen ohämmad eller hämmad från rutorna nedan. Klicka sedan i bildområdet för att se förloppet av en ohämmad eller en kompetitivt hämmad enzymatisk reaktion.