Bakgrund: Kemisk tvärbindning avser intermolekylär eller intramolekylär sammanfogning av två eller flera molekyler genom en kovalent bindning. De reagenser som används för detta ändamål kallas ”tvärbindningsreagenser” eller ”tvärbindare”. Baserat på faktorer som reaktivitet och distanslängd klassificeras de i olika typer, som var och en har sin egen specifika funktion och tillämpning. På senare tid har kemisk tvärbindning visat sig vara ett effektivt verktyg för att studera biomolekyler som proteiner. Den används i olika studier, bland annat för att fästa proteiner på ett fast underlag för att studera membranreceptorer, protein-protein-komplex, protein-DNA-komplex och andra. I kombination med tekniker som masspektroskopi har den använts inte bara för att bestämma tredimensionella strukturer hos proteiner utan också för att studera protein-proteininteraktioner och bestämma intressanta platser. Denna kombination av masspektrometri och bioinformatik har tillfört ytterligare en dimension till vår nuvarande förståelse av proteinkemi. Kemisk tvärbindning har alltså många användningsområden.
Metoder: Vi genomförde en systematisk sökning i bibliografiska databaser och sökmotorer som Google Scholar, Scifinder, Scopus, Mendeley etc. för granskning av forskningslitteratur. Vi uteslöt forskningsartiklar som endast rapporterade syntesen av tvärbindande molekyler och som inte omfattade några masspektrometriundersökningar.
Resultat: Sextiofyra artiklar ingick i granskningen. Majoriteten av referenserna togs från de senaste tio åren eftersom det har gjorts enorma framsteg på detta område under de senaste åren. Elva klassiska artiklar på detta område ingick som talar om de grundläggande aspekterna av denna metodik. I 32 artiklar diskuteras olika typer av organiska grupper som används för att utforma kemiska tvärbindare och olika metoder som används för att förbättra tvärbindningseffektiviteten. Dessa artiklar belyser också olika strategier som används för att förbättra upptäckten av tvärbundna proteiner och olika datorprogram som används för att upptäcka tvärbindningsställen från massdata. Tjugoen artiklar visar att denna metodik har visat sig fungera som ett bevis på att den kan användas för att upptäcka tvärbindning av proteiner in vivo och in vitro.
Slutsats: Resultaten av denna genomgång bekräftar betydelsen av kemisk tvärbindning i kombination med masspektroskopi som ett billigt alternativ för att förstå protein-proteininteraktion. Den information som genereras av denna metodik kan bidra till en bättre förståelse av olika sjukdomar och till utvecklingen av bättre läkemedel för dem.