Rått endoplasmatiskt retikulum (RER), en serie sammanhängande, tillplattade säckar, en del av en kontinuerlig membranorganell i cytoplasman av eukaryota celler, som spelar en central roll i syntesen av proteiner. Det grova endoplasmatiska retikulumet (RER) har fått sitt namn på grund av utseendet på dess yttre yta, som är översållad med proteinsyntetiserande partiklar som kallas ribosomer. Denna egenskap skiljer den ytligt och funktionellt från den andra stora typen av endoplasmatiskt retikulum (ER), det släta endoplasmatiska retikulumet (SER), som saknar ribosomer och är involverad i syntesen och lagringen av lipider. RER förekommer i både djur- och växtceller.
RER:s membran är kontinuerligt med kärnhöljet, som omger cellkärnan. RER ligger också nära Golgiapparaten, som transporterar, modifierar och paketerar proteiner för leverans till målinriktade destinationer. Många proteiner som syntetiseras i RER paketeras i vesiklar och transporteras till Golgiapparaten.
Proteinsyntesen börjar i cytosolen med en process som kallas translation, där proteinet sätts samman från en RNA-sekvens. När proteinet växer kommer det, om det innehåller en signalsekvens i sin aminoterminala ände, att bindas till en signaligenkänningspartikel, som bär ribosomen till RER-membranet. När den väl är bunden till RER:n dissocieras signaligenkänningspartikeln och proteinöversättningen fortsätter. Det nybildade proteinet blir sedan antingen inbäddat i RER-membranet, i fallet med ett transmembranprotein, eller överförs in i RER-lumen via en transloconkanal, i fallet med ett vattenlösligt protein.
I RER-lumen kan proteiner genomgå smärre modifieringar, t.ex. genom att signalsekvenserna klyvs eller genomgår glykosylering (där en oligosackarid läggs till, vilket ger ett glykoprotein). Proteinformen ändras också, varvid molekylen antar sin tredimensionella konformation. Från RER rör sig proteinerna in i en övergångsregion av ER-lumenet, som till stor del saknar ribosomer. Vissa proteiner, t.ex. sekretoriska proteiner som frigörs av cellerna, förpackas i vesiklar och rör sig till Golgiapparaten. Andra proteiner stannar kvar i ER, där de utför sina specificerade funktioner.
Avvikelser i RER:s struktur och funktion är förknippade med vissa typer av sjukdomar hos människor. I synnerhet kan ackumulering i RER av felveckade proteiner, som normalt återförs till cytosolen där de bryts ned, resultera i ER-stress, vilket leder till celldysfunktion och celldöd. Till exempel ligger ackumulationen av felveckade kollagenproteiner i RER, på grund av mutationer i kollagenkodande gener, till grund för olika ärftliga skelettstörningar, inklusive spondyloepimetaphysedysplasi, som kännetecknas av onormal bentillväxt, svaga leder och benägenhet för ledförskjutning.