Drsné endoplazmatické retikulum (RER), řada spojených zploštělých váčků, součást souvislé membránové organely v cytoplazmě eukaryotických buněk, která hraje hlavní roli při syntéze proteinů. Drsné endoplazmatické retikulum (RER) je tak pojmenováno podle vzhledu svého vnějšího povrchu, který je posetý částicemi syntetizujícími bílkoviny známými jako ribozomy. Tento rys jej povrchově i funkčně odlišuje od druhého hlavního typu endoplazmatického retikula (ER), hladkého endoplazmatického retikula (SER), které ribozomy postrádá a podílí se na syntéze a skladování lipidů. RER se vyskytuje v živočišných i rostlinných buňkách.
Encyclopædia Britannica, Inc.
Membrána RER je spojitá s jaderným obalem, který obklopuje buněčné jádro. RER se také nachází v blízkosti Golgiho aparátu, který transportuje, upravuje a balí proteiny pro doručení na cílové místo určení. Mnoho proteinů, které jsou syntetizovány v RER, je zabaleno do vezikul a transportováno do Golgiho aparátu.
Pietro M. Motta & Tomonori Naguro/Science Source
Syntéza bílkovin začíná v cytosolu procesem známým jako translace, při němž je bílkovina sestavena ze sekvence RNA. Jak protein roste, pokud obsahuje na svém amino-terminálním konci signální sekvenci, naváže se na signální rozpoznávací částici, kterou ribozom přenáší k membráně RER. Po navázání na RER se signální rozpoznávací částice disociuje a translace proteinu pokračuje. Nově vytvořený protein se pak buď usadí v membráně RER, v případě transmembránového proteinu, nebo je přenesen do lumen RER přes translokátorový kanál, v případě proteinu rozpustného ve vodě.
V lumen RER mohou proteiny projít drobnými úpravami, například se odštěpí jejich signální sekvence nebo projdou glykosylací (při níž se přidá oligosacharid, čímž vznikne glykoprotein). Mění se také forma proteinu, kdy molekula nabývá trojrozměrné konformace. Z RER se proteiny přesouvají do přechodové oblasti lumen ER, která ribozomům z velké části chybí. Některé bílkoviny, například sekreční bílkoviny, které jsou uvolňovány buňkami, jsou baleny do vezikul a přesouvají se do Golgiho aparátu. Jiné bílkoviny zůstávají v ER, kde plní své určené funkce.
Abnormality ve struktuře a funkci RER jsou u lidí spojeny s určitými typy onemocnění. Zejména hromadění chybně složených proteinů v RER, které se za normálních okolností vracejí do cytosolu, kde jsou degradovány, může vést ke stresu ER, což vede k dysfunkci a smrti buněk. Například hromadění chybně složených kolagenních proteinů v RER v důsledku mutací v genech kódujících kolagen je základem různých dědičných poruch skeletu, včetně spondyloepimetafyzární dysplazie, která je charakterizována abnormálním růstem kostí, slabými klouby a náchylností k vykloubení kloubů.
.