Varios procesos biológicos relacionados con la forma y el movimiento de las células dependen de los filamentos de actina (revisados en ). Algunas funciones clave son:
- Formar el citoesqueleto dinámico, que da soporte estructural a las células y une el interior de la célula con su entorno. Las fuerzas que actúan sobre el citoesqueleto de actina son traducidas y transmitidas por vías de señalización para transmitir información sobre el entorno externo.
- Permitir la motilidad celular. Por ejemplo, a través de la formación y función de filopodios o lamelipodios.
- Durante la mitosis, los orgánulos intracelulares son transportados por proteínas motoras a las células hijas a lo largo de los cables de actina
- En las células musculares, los filamentos de actina se alinean y las proteínas de miosina generan fuerzas en los filamentos para apoyar la contracción muscular. Estos complejos se conocen como «filamentos delgados».
- En las células no musculares, los filamentos de actina forman un sistema de vías para el transporte de carga que es impulsado por miosinas no convencionales como la miosina V y VI. Las miosinas no convencionales utilizan la energía de la hidrólisis de ATP para transportar carga (como vesículas y orgánulos) a velocidades mucho más rápidas que la difusión.
Filamento delgado
TM se une al lado de subunidades de actina adyacentes a lo largo del surco de la hélice para estabilizar y dar rigidez al filamento de actina . La TM también impide que otras proteínas accedan al filamento; esta inhibición es esencial para regular la contracción muscular . La TN controla el posicionamiento de la TM a lo largo del surco del filamento de actina.
En ciertos casos, los filamentos de actina se ensamblan con, y son estabilizados por, proteínas accesorias en estructuras contráctiles de orden superior, como fibras de tensión (células no musculares) o haces contráctiles (células musculares). La asociación dinámica de la tropomiosina y la troponina con los filamentos de actina estabiliza el filamento de actina (denominado colectivamente «filamento delgado») para que sea funcional en diversos contextos.
Una sola tropomiosina se une al lado de subunidades de actina adyacentes y se extiende sobre aproximadamente siete monómeros de actina . La unión de extremo a extremo de las tropomiosinas produce una cadena continua de polímeros de tropomiosina a lo largo del surco de la hélice de actina que permite su movimiento cooperativo . Las isoformas de tropomiosina estabilizan los filamentos de actina y ocupan los mismos sitios de unión en la actina que utilizan los reguladores conocidos de los filamentos de actina (por ejemplo, ADF/cofilina ) (revisado en ).
Enfoque en la maquinaria contráctil
Se cree que la troponina, un complejo de tres péptidos, atrapa a la tropomiosina de forma dependiente del calcio en una posición que inhibe el acceso de los haces de miosina a los filamentos de actina; la unión del calcio a la troponina permite una reestructuración conformacional de la tropomiosina que deja expuestos los sitios de unión a la miosina en los filamentos delgados . La unión posterior de los filamentos gruesos de miosina aumenta el movimiento de la tropomiosina lejos del filamento de actina y la exposición completa de los sitios de unión de la miosina . Sin embargo, el control de la unión de la tropomiosina a los filamentos gruesos de miosina puede ser independiente de la presencia de troponina; las células musculares lisas y muchas células no musculares carecen de troponina.
Así pues, la TM regula tanto la asociación de los haces de miosina con los filamentos de actina como su cinética ATPasa (revisada en ). Es probable que las isoformas de TM de diferentes tejidos o tipos celulares puedan tener efectos específicos sobre la actividad ATPasa de la actomiosina y las funciones del citoesqueleto
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