Parfois, les enzymes doivent être désactivées. Par exemple, un système compliqué d’enzymes et de cellules dans votre sang a pour tâche de former un caillot chaque fois que vous êtes coupé, afin d’éviter la mort par perte de sang. Si ces cellules et enzymes étaient actives en permanence, votre sang coagulerait sans aucune provocation et serait incapable de fournir de l’oxygène et des nutriments aux tissus périphériques de votre corps. Les enzymes ont donc développé des mécanismes pour être désactivées, qui impliquent généralement des inhibiteurs, des molécules qui se lient à une enzyme et l’empêchent de catalyser sa réaction. Il existe trois types généraux d’inhibiteurs : les inhibiteurs compétitifs, non compétitifs et mixtes.
Dans l’inhibition compétitive
, une molécule similaire au substrat mais incapable d’être actionnée par l’enzyme entre en compétition avec le substrat pour le site actif. En raison de la présence de l’inhibiteur, moins de sites actifs sont disponibles pour agir sur le substrat. Mais comme la structure globale de l’enzyme n’est pas affectée par l’inhibiteur, elle est toujours capable de catalyser la réaction sur les molécules de substrat qui se lient à un site actif. Notez que puisque l’inhibiteur et le substrat se lient au même site, l’inhibition compétitive peut être surmontée simplement en augmentant la concentration de substrat.
Au niveau macroscopique, l’effet de l’inhibition compétitive est d’augmenter la concentration de substrat nécessaire pour atteindre une vitesse de réaction donnée ; en d’autres termes, d’augmenter le Km. Le Vmax reste cependant inchangé.
Sélectionnez soit non inhibé, soit inhibé dans les cases ci-dessous. Cliquez ensuite dans la zone d’image pour voir le déroulement d’une réaction enzymatique non inhibée ou inhibée par la concurrence.