Plusieurs processus biologiques liés à la forme et au mouvement des cellules dépendent des filaments d’actine (revus dans ). Quelques fonctions clés sont :
- Former le cytosquelette dynamique, qui donne un support structurel aux cellules et relie l’intérieur de la cellule à son environnement. Les forces agissant sur le cytosquelette d’actine sont traduites et transmises par des voies de signalisation pour transmettre des informations sur l’environnement externe.
- Permettre la motilité cellulaire. Par exemple, par la formation et la fonction des Filopodia ou des Lamellipodia.
- Pendant la mitose, les organites intracellulaires sont transportés par des protéines motrices vers les cellules filles le long de câbles d’actine
- Dans les cellules musculaires, les filaments d’actine sont alignés et les protéines de myosine génèrent des forces sur les filaments pour soutenir la contraction musculaire. Ces complexes sont connus sous le nom de « filaments minces ».
- Dans les cellules non musculaires, les filaments d’actine forment un système de pistes pour le transport des cargaisons qui est alimenté par des myosines non conventionnelles telles que les myosines V et VI. Les myosines non conventionnelles utilisent l’énergie de l’hydrolyse de l’ATP pour transporter des cargaisons (telles que des vésicules et des organites) à des vitesses beaucoup plus rapides que la diffusion.
Filament mince
TM se lie au côté des sous-unités d’actine adjacentes le long du sillon de l’hélice pour stabiliser et rigidifier le filament d’actine . TM empêche également d’autres protéines d’accéder au filament ; cette inhibition est essentielle pour réguler la contraction musculaire . TN contrôle le positionnement de TM le long du sillon du filament d’actine.
Dans certains cas, les filaments d’actine sont assemblés avec, et stabilisés par, des protéines accessoires en structures contractiles d’ordre supérieur telles que les fibres de stress (cellules non musculaires) ou les faisceaux contractiles (cellules musculaires). L’association dynamique de la tropomyosine et de la troponine avec les filaments d’actine stabilise le filament d’actine (collectivement appelé « filament mince ») pour qu’il soit fonctionnel dans divers contextes.
Une seule tropomyosine se lie au côté des sous-unités d’actine adjacentes et s’étend sur environ sept monomères d’actine . La liaison bout à bout des tropomyosines produit un brin continu de polymères de tropomyosine le long du sillon de l’hélice d’actine qui permet leur mouvement coopératif . Les isoformes de tropomyosine stabilisent les filaments d’actine et occupent les mêmes sites de liaison sur l’actine qui sont utilisés par les régulateurs connus des filaments d’actine (par exemple ADF/cofiline ) (revu dans ).
Focus sur la machinerie contractile
La troponine, un complexe de trois peptides, est censée piéger la tropomyosine de manière calcium-dépendante à une position qui empêche les faisceaux de myosine d’accéder aux filaments d’actine ; la liaison du calcium à la troponine permet une restructuration conformationnelle de la tropomyosine qui laisse exposés les sites de liaison à la myosine sur les filaments fins . La liaison subséquente des filaments épais de myosine augmente le mouvement de la tropomyosine loin du filament d’actine et l’exposition complète des sites de liaison de la myosine. Cependant, le contrôle de la liaison de la tropomyosine aux filaments épais de myosine peut être indépendant de la présence de troponine ; les cellules musculaires lisses et de nombreuses cellules non musculaires manquent de troponine.
La MT régule donc à la fois l’association des faisceaux de myosine avec les filaments d’actine et leur cinétique ATPase (revue dans ). Il est probable que les isoformes de TM provenant de différents tissus ou types de cellules puissent avoir des effets spécifiques sur l’activité ATPase de l’actomyosine et les fonctions du cytosquelette
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