Réticulum endoplasmique rugueux (RER), série de sacs aplatis connectés, faisant partie d’un organite membranaire continu dans le cytoplasme des cellules eucaryotes, qui joue un rôle central dans la synthèse des protéines. Le réticulum endoplasmique rugueux (RER) est ainsi nommé en raison de l’aspect de sa surface extérieure, qui est constellée de particules de synthèse des protéines appelées ribosomes. Cette caractéristique le distingue superficiellement et fonctionnellement de l’autre grand type de réticulum endoplasmique (RE), le réticulum endoplasmique lisse (SER), qui est dépourvu de ribosomes et intervient dans la synthèse et le stockage des lipides. Le RER est présent dans les cellules animales et végétales.
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La membrane du RER est en continuité avec l’enveloppe nucléaire, qui entoure le noyau de la cellule. Le RER est également situé près de l’appareil de Golgi, qui transporte, modifie et emballe les protéines pour les acheminer vers des destinations ciblées. De nombreuses protéines qui sont synthétisées dans le RER sont emballées dans des vésicules et transportées vers l’appareil de Golgi.
Pietro M. Motta & Tomonori Naguro/Science Source
La synthèse des protéines commence dans le cytosol par un processus appelé traduction, au cours duquel la protéine est assemblée à partir d’une séquence d’ARN. Au fur et à mesure que la protéine se développe, si elle contient une séquence signal à son extrémité amino-terminale, elle se lie à une particule de reconnaissance du signal, qui transporte le ribosome vers la membrane du RER. Une fois liée au RER, la particule de reconnaissance du signal se dissocie et la traduction de la protéine se poursuit. La protéine nouvellement formée devient alors soit intégrée à la membrane du RER, dans le cas d’une protéine transmembranaire, soit transmise dans la lumière du RER via un canal translocon, dans le cas d’une protéine hydrosoluble.
Dans la lumière du RER, les protéines peuvent subir de légères modifications, comme le clivage de leur séquence signal ou une glycosylation (dans laquelle un oligosaccharide est ajouté, produisant une glycoprotéine). La forme de la protéine change également, la molécule prenant alors sa conformation tridimensionnelle. À partir du RER, les protéines passent dans une région de transition de la lumière du RE, qui est largement dépourvue de ribosomes. Certaines protéines, comme les protéines sécrétoires, qui sont libérées par les cellules, sont emballées dans des vésicules et se déplacent vers l’appareil de Golgi. D’autres protéines restent dans le RE, où elles remplissent leurs fonctions spécifiées.
Des anomalies dans la structure et la fonction du RER sont associées à certains types de maladies chez l’homme. En particulier, l’accumulation dans le RER de protéines mal repliées, qui sont normalement renvoyées dans le cytosol, où elles sont dégradées, peut entraîner un stress du RE, conduisant à un dysfonctionnement et à la mort cellulaire. Par exemple, l’accumulation de protéines de collagène mal repliées dans le RER, en raison de mutations dans les gènes codant pour le collagène, est à l’origine de divers troubles squelettiques héréditaires, notamment la dysplasie spondyloépimétaphysaire, qui se caractérise par une croissance osseuse anormale, des articulations faibles et une susceptibilité aux luxations articulaires.