A volte gli enzimi devono essere spenti. Per esempio, un complicato sistema di enzimi e cellule nel tuo sangue ha il compito di formare un coagulo ogni volta che ti tagli, per prevenire la morte per perdita di sangue. Se queste cellule ed enzimi fossero sempre attivi, il tuo sangue si coagulerebbe senza alcuna provocazione e non sarebbe in grado di fornire ossigeno e nutrienti ai tessuti periferici del tuo corpo. Così gli enzimi hanno evoluto meccanismi per essere spenti, che di solito coinvolgono inibitori, molecole che si legano a un enzima e gli impediscono di catalizzare la sua reazione. Ci sono tre tipi generali di inibitori: inibitori competitivi, non competitivi e misti.
Nell’inibizione competitiva
, una molecola simile al substrato ma incapace di essere agita dall’enzima compete con il substrato per il sito attivo. A causa della presenza dell’inibitore, sono disponibili meno siti attivi per agire sul substrato. Ma poiché la struttura generale dell’enzima non è influenzata dall’inibitore, esso è ancora in grado di catalizzare la reazione sulle molecole di substrato che si legano a un sito attivo. Si noti che poiché l’inibitore e il substrato si legano allo stesso sito, l’inibizione competitiva può essere superata semplicemente aumentando la concentrazione del substrato.
A livello macroscopico, l’effetto dell’inibizione competitiva è quello di aumentare la concentrazione di substrato necessaria per raggiungere una data velocità di reazione; in altre parole, per aumentare il Km. La Vmax rimane comunque invariata.
Seleziona disinibito o inibito dalle caselle sottostanti. Poi clicca nell’area dell’immagine per vedere il corso di una reazione enzimatica disinibita o inibita competitivamente.