Cos’è un cofattore enzimatico?

Dal dottor Maho Yokoyama, Ph.D.Reviewed by Hannah Simmons, M.Sc.

Making Life’s Reactions go Faster

Negli organismi viventi, ci sono molte reazioni chimiche che avvengono. Queste reazioni hanno molte funzioni diverse, compresa la scomposizione del cibo che mangiamo e l’ottenimento di energia dal cibo scomposto. Per facilitare questo, ci sono un gruppo di proteine conosciute come enzimi.

Gli enzimi accelerano (o catalizzano) queste reazioni chimiche, lavorando con un solo substrato per catalizzare una reazione. Molti enzimi si uniscono per formare percorsi, portando a una varietà di funzioni, come la contrazione muscolare.

Funzione enzimatica. Image Credit: Designua /

Fattori aggiuntivi

Alcuni enzimi richiedono l’aggiunta di un’altra molecola non proteica per funzionare come enzima. Questi sono conosciuti come cofattori, e senza questi enzimi rimangono nelle forme inattive “apoenzima”. Una volta aggiunto il cofattore, l’enzima diventa l'”oloenzima” attivo.

I cofattori possono essere ioni, come ioni di zinco e ferro, o molecole organiche, come vitamine o molecole derivate da vitamine. Molti di questi cofattori si attaccano vicino al sito di legame del substrato per facilitare il legame del substrato all’enzima. I cofattori possono essere classificati come “gruppi prostetici” o “coenzimi” a seconda di quanto strettamente sono legati all’enzima; i coenzimi si legano più debolmente all’enzima, e sono quindi modificati durante la reazione enzimatica, mentre i gruppi prostetici sono più strettamente legati all’enzima e non sono modificati.

Gruppi prostetici

Questi possono essere ioni, come gli ioni Zn2+ usati negli enzimi deidrogenasi o gli ioni Fe2+ usati nelle fosfatasi alcaline. Molecole come il triptofano triptofilchinone (TTQ) agiscono come gruppo prostetico nelle reazioni catalizzate dalla metilammina deidrogenasi. Un’altra molecola, il flavin adenina dinucleotide (FAD), può essere rifatto durante la reazione enzimatica, e quindi può essere considerato un gruppo prostetico in quanto la sua concentrazione complessiva non cambia.

Trasferimento di molecole tramite l’uso di coenzimi

Alcuni coenzimi trasferiranno una molecola durante la reazione enzimatica. Per esempio, il coenzima A trasferisce gruppi acilici. Il pirofosfato di tiamina è un altro coenzima che trasferisce aldeidi. Il fosfato piridossale trasferisce gruppi amminici, la biotina trasferisce anidride carbonica (CO2) e i coenzimi carbammidici trasferiscono gruppi alchilici. Altri coenzimi, come la nicotina adenina dinucleotide (NAD), il coenzima Q e il FAD trasferiscono elettroni o atomi di idrogeno.

Dalle vitamine ai cofattori

I cofattori a base di vitamine sono essenziali per processi come la visione, la coagulazione del sangue e la produzione di ormoni.

• Le retine, la versione aldeidica della vitamina A, sono cofattori per le opsine che sono presenti nell’occhio. Le opsine sono apoproteine responsabili della visione; la rodopsina è necessaria per la visione in penombra, mentre la iodopsina è necessaria per la visione in piena luce e a colori.
• Il pirofosfato di tiamina, menzionato sopra, è un coenzima derivato dalla tiamina, o vitamina B1. La tiamina pirofosfato è un cofattore negli enzimi che catalizzano la decarbossilazione ossidativa e le reazioni di transketolasi.
• La riboflavina, o vitamina B2, è il precursore non solo del FAD ma anche del mononucleotide di flavina (FMN). Come menzionato sopra, il FAD trasferisce elettroni, e questo è anche il caso dell’FMN. Questi coenzimi portano anche atomi di idrogeno per le reazioni di ossidazione nel ciclo dell’acido citrico e nella catena di trasporto degli elettroni.
• La vitamina B6 dà origine ai coenzimi piridossal fosfato e piridossamina fosfato. Ben 120 enzimi richiedono uno di questi coenzimi come cofattore; questi includono decarbossilasi, deidratasi, desulfidrasi, racemasi, sintasi e transaminasi. Il fosfato piridossale e il fosfato piridossamico sono anche coinvolti nella scomposizione degli aminoacidi, i mattoni delle proteine.
• La vitamina B12, o cobalamina, viene modificata per diventare i coenzimi metilcobalamina e deossiadenosilcobalamina. Questi coenzimi sono necessari negli enzimi che cambiano l’omocisteina in metionina, un aminoacido, e nell’ossidazione degli aminoacidi e degli acidi grassi. Inoltre, questi coenzimi aiutano la rimozione di un gruppo metile dal folato metile, che è necessario per rigenerare il tetraidrofolato, un altro coenzima.
• L’acido ascorbico, o vitamina C, è usato come cofattore nelle idrossilasi. Un’idrossilasi che ha bisogno di vitamina C è l’enzima che catalizza l’idrossilazione di prolina e lisina, due aminoacidi. Questo crea legami incrociati nel collagene, rendendo stabile la sua struttura. Anche la formazione degli acidi biliari dal colesterolo richiede la presenza della vitamina C come cofattore.
• Le gamma-carbossilasi possono richiedere la vitamina K come cofattore. Questa trasferisce CO2 e lascia un gruppo acido carbossilico che è in grado di legare il calcio. Le gamma-carbossilasi catalizzano la formazione dell’osteocalcina, che è una proteina responsabile del rimodellamento osseo, così come la formazione della protrombina, necessaria al coagulo del sangue.

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Scritto da

Dr. Maho Yokoyama

Dr. Maho Yokoyama è un ricercatore e scrittore scientifico. Ha ottenuto il suo dottorato di ricerca presso l’Università di Bath, Regno Unito, dopo una tesi nel campo della microbiologia, dove ha applicato la genomica funzionale allo Staphylococcus aureus . Durante i suoi studi di dottorato, Maho ha collaborato con altri accademici su diversi articoli e ha anche pubblicato alcuni dei suoi lavori in riviste scientifiche peer-reviewed. Ha anche presentato il suo lavoro in conferenze accademiche in tutto il mondo.

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