Wat is een enzymcofactor?

author
4 minutes, 30 seconds Read
  • Door Dr. Maho Yokoyama, Ph.D.Reviewed by Hannah Simmons, M.Sc.

    Making Life’s Reactions go Faster

    In levende organismen vinden veel chemische reacties plaats. Deze reacties hebben veel verschillende functies, waaronder het afbreken van het voedsel dat we eten en het verkrijgen van energie uit het afgebroken voedsel. Om dit mogelijk te maken, is er een groep eiwitten die enzymen worden genoemd.

    Enzymen versnellen (of katalyseren) deze chemische reacties, waarbij ze werken met slechts één substraat om één reactie te katalyseren. Veel enzymen komen samen om paden te vormen, die leiden tot een verscheidenheid aan functies, zoals spiersamentrekking.

    Enzymfunctie. Image Credit: Designua /

    Additional Factors

    Sommige enzymen vereisen de toevoeging van een ander niet-eiwitmolecuul om als enzym te kunnen functioneren. Deze staan bekend als cofactoren, en zonder deze blijven enzymen in de inactieve “apoenzym”-vorm. Zodra de cofactor is toegevoegd, wordt het enzym het actieve “holoenzym”.

    Cofactoren kunnen ionen zijn, zoals zink- en ijzerionen, of organische moleculen, zoals vitamines of van vitamines afgeleide moleculen. Veel van deze cofactoren zullen zich in de buurt van de substraatbindingsplaats hechten om de binding van het substraat aan het enzym te vergemakkelijken. Cofactoren kunnen worden geclassificeerd als “prosthetische groepen” of “co-enzymen”, afhankelijk van hoe stevig ze aan het enzym zijn gebonden; co-enzymen binden zich losser aan het enzym en worden dus gewijzigd tijdens de enzymreactie, terwijl prosthetische groepen steviger aan het enzym zijn gebonden en niet worden gewijzigd.

    Prothetische groepen

    Dit kunnen ionen zijn, zoals Zn2+-ionen die in dehydrogenase-enzymen worden gebruikt of Fe2+-ionen die in alkalische fosfatasen worden gebruikt. Moleculen zoals tryptofaan tryptofylchinon (TTQ) fungeren als een prosthetische groep in reacties die worden gekatalyseerd door methylaminedehydrogenase. Een ander molecuul, flavin adenine dinucleotide (FAD), kan tijdens de enzymreactie opnieuw worden gemaakt en kan daarom worden beschouwd als een prosthetische groep, aangezien de totale concentratie ervan niet verandert.

    Overdracht van moleculen door het gebruik van co-enzymen

    Sommige co-enzymen dragen een molecuul over tijdens de enzymreactie. Co-enzym A draagt bijvoorbeeld acylgroepen over. Thiaminepyrofosfaat is een ander co-enzym, dat aldehyden overdraagt. Pyridoxalfosfaat draagt aminogroepen over, biotine draagt kooldioxide (CO2) over en carbamidco-enzymen dragen alkylgroepen over. Andere co-enzymen, zoals nicotine-adenine-dinucleotide (NAD), co-enzym Q en FAD dragen elektronen of waterstofatomen over.

    Van vitamines tot cofactoren

    Cofactoren op basis van vitamines zijn essentieel voor processen zoals het gezichtsvermogen, de bloedstolling en de hormoonproductie.

    • Retinal, de aldehyde-versie van vitamine A, zijn cofactoren voor opsines die in het oog aanwezig zijn. Opsines zijn apoproteïnen die verantwoordelijk zijn voor het gezichtsvermogen; rhodopsine is nodig voor het gezichtsvermogen bij zwak licht, en jodopsine is nodig voor het gezichtsvermogen bij helder licht en kleur.
    • Thiaminepyrofosfaat, hierboven genoemd, is een co-enzym dat is afgeleid van thiamine, oftewel vitamine B1. Thiaminepyrofosfaat is een cofactor in enzymen die oxidatieve decarboxylerings- en transketolase-reacties katalyseren.
    • Riboflavine, of vitamine B2, is niet alleen de precursor voor FAD, maar ook voor flavin mononucleotide (FMN). Zoals hierboven vermeld, draagt FAD elektronen over, en dit is ook het geval voor FMN. Deze co-enzymen dragen ook waterstofatomen voor oxidatiereacties in de citroenzuurcyclus en de elektronentransportketen.
    • Vitamine B6 geeft aanleiding tot de co-enzymen pyridoxaalfosfaat en pyridoxaminefosfaat. Maar liefst 120 enzymen hebben een van deze co-enzymen nodig als cofactor; deze omvatten decarboxylases, dehydratases, desulfydrases, racemases, synthases, en transaminases. Pyridoxalfosfaat en pyridoxaminefosfaat zijn ook betrokken bij de afbraak van aminozuren, de bouwstenen van eiwitten.
    • Vitamine B12, of cobalamine, wordt gemodificeerd tot de co-enzymen methylcobalamine en deoxyadenosylcobalamine. Deze co-enzymen zijn nodig in de enzymen die homocysteïne veranderen in methionine, een aminozuur, en bij de oxidatie van aminozuren en vetzuren. Daarnaast helpen deze co-enzymen bij de verwijdering van een methylgroep uit methylfolaat, die nodig is om tetrahydrofolaat, een ander co-enzym, te regenereren.
    • Ascorbinezuur, of vitamine C, wordt gebruikt als cofactor in hydroxylases. Een hydroxylase waarvoor vitamine C nodig is, is het enzym dat de hydroxylering katalyseert van proline en lysine, twee aminozuren. Hierdoor ontstaan cross-links in collageen, waardoor de structuur stabiel wordt. De vorming van galzuren uit cholesterol vereist ook de aanwezigheid van vitamine C als cofactor.
    • Gamma-carboxylases kunnen vitamine K als cofactor nodig hebben. Deze zorgt voor de overdracht van CO2, en laat een carboxylzuurgroep over die calcium kan binden. Gamma-carboxylases katalyseren de vorming van osteocalcine, een eiwit dat verantwoordelijk is voor de botopbouw, en ook de vorming van protrombine, dat nodig is voor de bloedstolling.

    Verder lezen

    • Alle enzyminhoud
    • Enzymmechanismen
    • Enzymkinetiek
    • Acetolactaat Synthase Structuur, functie en geneesmiddelenontwikkeling
    • Wat is het Hepatisch Microsomaal Enzymsysteem?

    Geschreven door

    Dr. Maho Yokoyama

    Dr. Maho Yokoyama is onderzoeker en wetenschapsschrijver. Zij promoveerde aan de Universiteit van Bath, Verenigd Koninkrijk, op een proefschrift op het gebied van de microbiologie, waar zij functionele genomica toepaste op Staphylococcus aureus . Tijdens haar doctoraalstudies werkte Maho samen met andere academici aan verschillende papers en publiceerde ze zelfs enkele van haar eigen werken in wetenschappelijke tijdschriften met collegiale toetsing. Ze presenteerde haar werk ook op academische conferenties over de hele wereld.

    Last bijgewerkt 23 aug 2018

    Citaties

    Gebruik een van de volgende formaten om dit artikel in uw essay, paper of verslag te citeren:

    • APA

      Yokoyama, Maho. (2018, 23 augustus). Wat is een Enzym Cofactor. Nieuws-Medisch. Retrieved on March 24, 2021 from https://www.news-medical.net/life-sciences/What-is-an-Enzyme-Cofactor.aspx.

    • MLA

      Yokoyama, Maho. “Wat is een enzym Cofactor?”. Nieuws-Medisch. 24 maart 2021. <https://www.news-medical.net/life-sciences/What-is-an-Enzyme-Cofactor.aspx>.

    • Chicago

      Yokoyama, Maho. “Wat is een enzym Cofactor?”. Nieuws-Medisch. https://www.news-medical.net/life-sciences/What-is-an-Enzyme-Cofactor.aspx. (accessed March 24, 2021).

    • Harvard

      Yokoyama, Maho. 2018. Wat is een Enzym Cofactor. Nieuws-Medisch, bekeken 24 maart 2021, https://www.news-medical.net/life-sciences/What-is-an-Enzyme-Cofactor.aspx.

Similar Posts

Geef een antwoord

Het e-mailadres wordt niet gepubliceerd.