¿Qué es un cofactor enzimático?

Por el Dr. Maho Yokoyama, Ph.D.Revisado por Hannah Simmons, M.Sc.

Haciendo que las reacciones de la vida vayan más rápido

En los organismos vivos, hay muchas reacciones químicas que tienen lugar. Estas reacciones tienen muchas funciones diferentes, incluyendo la descomposición de los alimentos que comemos y la obtención de energía a partir de los alimentos descompuestos. Para facilitar esto, hay un grupo de proteínas conocidas como enzimas.

Las enzimas aceleran (o catalizan) estas reacciones químicas, trabajando con un solo sustrato para catalizar una reacción. Muchas enzimas se unen para formar vías, lo que conduce a una variedad de funciones, como la contracción muscular.

Función de las enzimas. Crédito de la imagen: Designua /

Factores adicionales

Algunas enzimas requieren la adición de otra molécula no proteica para funcionar como enzima. Estos se conocen como cofactores, y sin ellos las enzimas permanecen dentro de las formas «apoenzimáticas» inactivas. Una vez que se añade el cofactor, la enzima se convierte en la «holoenzima» activa.

Los cofactores pueden ser iones, como los iones de zinc y hierro, o moléculas orgánicas, como las vitaminas o las moléculas derivadas de las vitaminas. Muchos de estos cofactores se unen cerca del sitio de unión del sustrato para facilitar la unión del sustrato a la enzima. Los cofactores pueden clasificarse como «grupos prostéticos» o «coenzimas», dependiendo de lo fuertemente que se unan a la enzima; las coenzimas se unen de forma más suelta a la enzima y, por lo tanto, se modifican durante la reacción enzimática, mientras que los grupos prostéticos se unen más fuertemente a la enzima y no se modifican.

Grupos prostéticos

Pueden ser iones, como los iones Zn2+ utilizados en las enzimas deshidrogenasas o los iones Fe2+ utilizados en las fosfatasas alcalinas. Moléculas como la triptófiloquinona (TTQ) actúan como grupo prostético en las reacciones catalizadas por la metilamina deshidrogenasa. Otra molécula, la flavina adenina dinucleótido (FAD), puede rehacerse durante la reacción enzimática y, por tanto, puede considerarse un grupo prostético, ya que su concentración global no cambia.

Transferencia de moléculas mediante el uso de coenzimas

Algunas coenzimas transferirán una molécula durante la reacción enzimática. Por ejemplo, la coenzima A transfiere grupos acilo. El pirofosfato de tiamina es otra coenzima que transfiere aldehídos. El fosfato de piridoxal transfiere grupos amino, la biotina transfiere dióxido de carbono (CO2) y las coenzimas carbamidas transfieren grupos alquilo. Otras coenzimas, como la nicotina adenina dinucleótido (NAD), la coenzima Q y el FAD transfieren electrones o átomos de hidrógeno.

De las vitaminas a los cofactores

Los cofactores basados en las vitaminas son esenciales para procesos como la visión, la coagulación de la sangre y la producción de hormonas.

• El retinal, la versión aldehídica de la vitamina A, son cofactores de las opsinas que están presentes en el ojo. Las opsinas son apoproteínas responsables de la visión; la rodopsina es necesaria para la visión con luz tenue, y la yodopsina es necesaria para la visión con luz brillante y en color.
• El pirofosfato de tiamina, mencionado anteriormente, es una coenzima derivada de la tiamina, o vitamina B1. El pirofosfato de tiamina es un cofactor de las enzimas que catalizan las reacciones de descarboxilación oxidativa y de transketolasa.
• La riboflavina, o vitamina B2, es el precursor no sólo del FAD sino también del mononucleótido de flavina (FMN). Como se ha mencionado anteriormente, el FAD transfiere electrones, y lo mismo ocurre con el FMN. Estas coenzimas también transportan átomos de hidrógeno para las reacciones de oxidación en el ciclo del ácido cítrico y la cadena de transporte de electrones.
• La vitamina B6 da lugar a las coenzimas piridoxal fosfato y piridoxamina fosfato. Hasta 120 enzimas requieren una de estas coenzimas como cofactores; entre ellas se encuentran las descarboxilasas, deshidratasas, desulfidasas, racemasas, sintasas y transaminasas. El fosfato de piridoxal y el fosfato de piridoxamina también participan en la descomposición de los aminoácidos, los componentes básicos de las proteínas.
• La vitamina B12, o cobalamina, se modifica para convertirse en las coenzimas metilcobalamina y desoxiadenosilcobalamina. Estas coenzimas son necesarias en las enzimas que transforman la homocisteína en metionina, un aminoácido, y en la oxidación de aminoácidos y ácidos grasos. Además, estas coenzimas ayudan a eliminar un grupo metilo del folato de metilo, que es necesario para regenerar el tetrahidrofolato, otra coenzima.
• El ácido ascórbico, o vitamina C, se utiliza como cofactor en las hidroxilasas. Una hidroxilasa que necesita vitamina C es la enzima que cataliza la hidroxilación de la prolina y la lisina, dos aminoácidos. Esto crea enlaces cruzados en el colágeno, haciendo que su estructura sea estable. La formación de ácidos biliares a partir del colesterol también requiere la presencia de vitamina C como cofactor.
• Las gamma-carboxilasas pueden requerir vitamina K como cofactor. Esta transfiere CO2, y deja un grupo de ácido carboxílico que es capaz de unirse al calcio. Las gamma-carboxilasas catalizan la formación de osteocalcina, que es una proteína responsable de la remodelación ósea, así como la formación de protrombina, necesaria para la coagulación de la sangre.

Lectura adicional

• Todo el contenido enzimático
• Mecanismos enzimáticos
• Cinética enzimática
• Estructura, función y desarrollo de fármacos de la acetolactato sintasa
• ¿Qué es el sistema enzimático microsomal hepático?

Escrito por

Dra. Maho Yokoyama

La Dra. Maho Yokoyama es investigadora y escritora científica. Se doctoró en la Universidad de Bath, Reino Unido, tras realizar una tesis en el campo de la microbiología, en la que aplicó la genómica funcional al Staphylococcus aureus . Durante sus estudios de doctorado, Maho colaboró con otros académicos en varios trabajos e incluso publicó algunos de sus propios trabajos en revistas científicas revisadas por expertos. También presentó su trabajo en conferencias académicas de todo el mundo.

Citaciones