Monet biologiset prosessit, jotka liittyvät solun muotoon ja liikkeeseen, ovat riippuvaisia aktiinifilamenteista (tarkasteltu artikkelissa ). Joitakin keskeisiä toimintoja ovat:
- muodostavat dynaamisen sytoskeletin, joka antaa soluille rakenteellista tukea ja yhdistää solun sisuksen ympäristöönsä. Aktiinisytoskelettiin vaikuttavat voimat käännetään ja välitetään signaalireittien avulla välittämään tietoa ulkoisesta ympäristöstä.
- Mahdollistavat solun liikkuvuuden. Esimerkiksi filopodioiden tai lamellipodioiden muodostumisen ja toiminnan kautta.
- Mitoosin aikana motoriset proteiinit kuljettavat solunsisäisiä organelleja tytärsoluihin aktiinikaapeleita pitkin
- Lihassoluissa aktiinifilamentit kohdistuvat toisiinsa, ja myosiiniproteiinit synnyttävät filamentteihin voimia lihaksen supistumisen tukemiseksi. Näitä komplekseja kutsutaan ”ohuiksi filamenteiksi”.
- Ei-lihassoluissa aktiinifilamentit muodostavat rahdin kuljettamiseen tarkoitetun raiteiston, jonka voimanlähteenä toimivat ei-perinteiset myosiinit, kuten myosiini V ja VI. Epäkonventionaaliset myosiinit käyttävät ATP:n hydrolyysistä saatavaa energiaa rahdin (kuten vesikkelien ja organellien) kuljettamiseen diffuusiota paljon nopeammin.
Ohut filamentti
TM sitoutuu vierekkäisten aktiini-alayksiköiden kylkeen spiraalin uraa pitkin stabiloidakseen ja jäykistäkseen aktiinifilamenttia . TM estää myös muita proteiineja pääsemästä filamenttiin; tämä esto on olennaista lihassupistuksen säätelyssä . TN kontrolloi TM:n sijoittumista aktiinifilamentin uraa pitkin.
Tietyissä tapauksissa aktiinifilamentit kootaan yhdessä apuproteiinien kanssa ja vakautetaan niiden avulla korkeamman asteen supistumiskykyisiksi rakenteiksi, kuten rasituskuiduiksi (muut kuin lihassolut) tai supistumiskimppuiksi (lihassolut). Tropomyosiinin ja troponiinin dynaaminen assosiaatio aktiinifilamenttien kanssa stabiloi aktiinifilamentin (jota kutsutaan yhteisesti ”ohueksi filamentiksi”) toimivaksi eri yhteyksissä.
Yksi tropomyosiini sitoutuu vierekkäisten aktiini-alayksiköiden kylkeen ja ulottuu noin seitsemän aktiinimonomeerin yli . Tropomyosiinien sitoutuminen päästä päähän tuottaa jatkuvan tropomyosiinipolymeerien säikeen aktiinikierteen uraa pitkin, mikä mahdollistaa niiden yhteistoiminnallisen liikkeen . Tropomyosiini-isomuodot stabiloivat aktiinifilamentteja ja käyttävät aktiinissa samoja sitoutumispaikkoja, joita tunnetut aktiinifilamenttien säätelijät (esim. ADF/kofiliini ) käyttävät (ks. kohta ).
Keskittyminen supistumiskoneistoon
Troponiinin, kolmen peptidin kompleksin, ajatellaan vangitsevan tropomyosiinia kalsium-riippuvaisella tavalla asentoon, joka estää myosiinikimppuja pääsemästä aktiinifilamentteihin; kalsiumin sitoutuminen troponiiniin mahdollistaa tropomyosiinin konformaatiorakenteen uudelleenmuotoilun, joka jättää ohuiden filamenttien myosiiniin-sitoutumispaikat avoimiksi . Myosiinin paksujen filamenttien myöhempi sitoutuminen lisää tropomyosiinin liikettä poispäin aktiinifilamentista ja myosiinin sitoutumiskohtien täydellistä paljastumista . Tropomyosiinin sitoutumisen kontrollointi myosiinipaksuihin filamentteihin voi kuitenkin olla riippumaton troponiinin läsnäolosta ; sileälihassoluista ja monista ei-lihassoluista puuttuu troponiinia.
Tämähän tarkoittaa, että TM säätelee sekä myosiinikimppujen assosioitumista aktiinifilamentteihin että niiden ATPaasikinetiikkaa (tarkasteltu artikkelissa ). On todennäköistä, että eri kudoksista tai solutyypeistä peräisin olevilla TM-isoformeilla voi olla spesifisiä vaikutuksia aktomyosiinin ATPaasiaktiivisuuteen ja sytoskelettitoimintoihin
.