Verschillende biologische processen met betrekking tot celvorm en -beweging zijn afhankelijk van actinefilamenten (besproken in ). Enkele belangrijke functies zijn:
- Het vormen van het dynamische cytoskelet, dat cellen structureel ondersteunt en het inwendige van de cel met zijn omgeving verbindt. Krachten die op het actine-cytoskelet werken, worden vertaald en via signaalwegen doorgegeven om informatie over de externe omgeving door te geven.
- Celmotiliteit mogelijk maken. Bijvoorbeeld door de vorming en functie van filopodia of lamellipodia.
- Tijdens mitose worden intracellulaire organellen door motoreiwitten naar de dochtercellen vervoerd langs actinekabels
- In spiercellen worden actinefilamenten uitgelijnd en genereren myosine-eiwitten krachten op de filamenten om de spiercontractie te ondersteunen. Deze complexen staan bekend als “dunne filamenten”.
- In niet-spiercellen vormen actinefilamenten een railsysteem voor ladingstransport dat wordt aangedreven door niet-conventionele myosinen, zoals myosine V en VI. Niet-conventionele myosines gebruiken de energie van ATP-hydrolyse om lading (zoals vesikels en organellen) te transporteren met een snelheid die veel hoger is dan diffusie.
Dun filament
TM bindt zich aan de zijkant van aangrenzende actinesubunits langs de groef van de helix om het actine filament te stabiliseren en te verstijven. TM voorkomt ook dat andere eiwitten toegang krijgen tot het filament; deze remming is essentieel voor het reguleren van de spiercontractie . TN controleert de positionering van TM langs de groef van het actine filament.
In bepaalde gevallen worden actine filamenten geassembleerd met, en gestabiliseerd door, accessoire eiwitten tot hogere orde contractiele structuren zoals stress vezels (niet-spiercellen) of contractiele bundels (spiercellen). De dynamische associatie van tropomyosine en troponine met actinefilamenten stabiliseert het actinefilament (collectief “dunne filamenten” genoemd) om functioneel te zijn in verschillende contexten.
Een enkel tropomyosine bindt aan de zijkant van aangrenzende actinesubeenheden en strekt zich uit over ongeveer zeven actinemonomeren. Door eind-tot-eind binding van tropomyosines ontstaat een continue streng van tropomyosinepolymeren langs de groef van de actinehelix die hun coöperatieve beweging mogelijk maakt. Tropomyosine-isovormen stabiliseren actinefilamenten en bezetten dezelfde bindingsplaatsen op actine die worden gebruikt door bekende regulatoren van actinefilamenten (bijv. ADF/cofiline ) (besproken in ).
Focus op contractiele machines
Troponine, een drie-peptide complex, wordt verondersteld tropomyosine op te sluiten in een calcium-afhankelijke wijze op een positie die myosine bundels verhindert toegang te krijgen tot de actine filamenten; calcium binding aan troponine maakt een conformationele herstructurering van tropomyosine mogelijk die de myosine-bindende plaatsen op de dunne filamenten bloot laat liggen. Daaropvolgende binding van de myosine dikke filamenten vergroot de beweging van tropomyosine weg van de actine filamenten en volledige blootstelling van de myosine bindingsplaatsen . Echter, controle van tropomyosine-binding aan myosine dikke filamenten kan onafhankelijk zijn van troponine aanwezigheid ; gladde spiercellen en veel niet-musculaire cellen ontbreken troponine.
Thus TM regelt zowel de associatie van myosine bundels met actine filamenten en hun ATPase kinetiek (herzien in ). Het is waarschijnlijk dat TM-isovormen van verschillende weefsels of celtypen specifieke effecten kunnen hebben op de ATPase-activiteit van actomyosine en op cytoskeletfuncties