Zapytaj Eksperta: Co sprawia, że aminokwasy są unikalne i jak mogę zidentyfikować podobne białka?

author
2 minutes, 4 seconds Read

Hi, antarcticUrbanite, to są świetne pytania!
1. Różnica między aminokwasami o tej samej właściwości polega na strukturze molekularnej ich grup R i jak to wpływa na zdolność innych aminokwasów do interakcji z nimi.
Na przykład alanina, leucyna i fenyloalanina to wszystkie niepolarne, hydrofobowe aminokwasy. Wszystkie z ich grup R składają się całkowicie z węgla i wodoru. Jednakże, mają one różne rozmiary i kształty. Oznacza to, że inne aminokwasy będą miały różne zdolności do składania się wokół nich. Powiedzmy, że białko normalnie ma alaninę w określonym miejscu w swojej pierwotnej strukturze. Grupa R alaniny jest hydrofobowa i dość mała, więc jest prawdopodobne, że inne części białka będą się wokół niej fałdować. Jeśli zastąpimy alaninę leucyną, innym częściom białka może być trudniej złożyć się do swoich normalnych pozycji wokół niej, ponieważ leucyna jest nieco większa od alaniny. A jeśli zastąpić alaninę fenyloalaniną, można się spodziewać, że jeszcze bardziej zakłóci to normalne składanie białka wokół tego miejsca, ponieważ fenyloalanina jest znacznie większa niż alanina. To może mieć zatem dość istotny wpływ na ogólną strukturę trzeciorzędową białka i function.
2. Jak białka składają się do ich struktur trzeciorzędowych jest bardzo skomplikowana zagadka, że naukowcy wciąż stara się dowiedzieć. W tej chwili, biorąc pod uwagę pierwotną strukturę białka, nadal nie wiemy w przeważającej części, w jaki sposób będzie się ona składać w trójwymiarowe białko. Jednakże pewne rodzaje sekwencji aminokwasów mogą sugerować, że dana domena białka składa się w struktury drugorzędowe, takie jak heliksy alfa i arkusze beta. Używamy również podobieństw pomiędzy strukturami pierwotnymi porcji białek o znanej i nieznanej strukturze trzeciorzędowej, aby przewidzieć lub zgadnąć strukturę trzeciorzędową części nieznanego białka. Więc krótka odpowiedź na twoje pytanie jest tak, chociaż jest to obecnie trudne do projektowania nowych białek z pożądanych struktur lub funkcji.
…To powiedziawszy, jesteśmy coraz bliżej, aby być w stanie to zrobić. Oto niedawny artykuł z New York Timesa na ten temat, który może cię zainteresować:
https://www.nytimes.com/2017/12/26/scie … baker.html
Powodzenia i daj mi znać, jeśli mogę pomóc wyjaśnić coś więcej!

.

Similar Posts

Dodaj komentarz

Twój adres e-mail nie zostanie opublikowany.