Bună, antarcticUrbanite, acestea sunt întrebări foarte bune!
1. Diferența dintre aminoacizii cu aceeași proprietate este structura moleculară a grupărilor R ale acestora și modul în care aceasta influențează capacitatea altor aminoacizi de a interacționa cu ei.
De exemplu, alanina, leucina și fenilalanina sunt toți aminoacizi nepolari, hidrofobi. Toate grupele lor R sunt compuse în întregime din carbon și hidrogen. Cu toate acestea, au dimensiuni și forme diferite. Acest lucru înseamnă că alți aminoacizi vor avea abilități diferite de a se plia în jurul lor. Să spunem că o proteină are în mod normal o alanină într-un anumit loc din structura sa primară. Grupa R a alaninei este hidrofobă și destul de mică, așa că este probabil ca alte părți ale proteinei să se plieze în jurul ei. Dacă ați înlocui alanina cu o leucină, altor părți ale proteinei le-ar fi mai greu să se plieze în pozițiile lor normale în jurul ei, deoarece leucina este puțin mai mare decât alanina. Iar dacă ați înlocui alanina cu o fenilalanină, v-ați aștepta să interfereze și mai mult cu plierea normală a proteinei în jurul acelui loc, deoarece fenilalanina este mult mai mare decât alanina. Prin urmare, acest lucru ar putea avea un impact destul de important asupra structurii terțiare și a funcției generale a proteinei.
2. Modul în care proteinele se pliază în structurile lor terțiare este un puzzle foarte complicat pe care oamenii de știință încă încearcă să îl înțeleagă. În momentul de față, având în vedere structura primară a unei proteine, încă nu știm, în mare parte, cum se va plia aceasta într-o proteină tridimensională. Cu toate acestea, anumite tipuri de secvențe de aminoacizi pot sugera că un anumit domeniu al proteinei se pliază în structuri secundare, cum ar fi elicele alfa și foițele beta. De asemenea, folosim asemănările dintre structurile primare ale unor porțiuni de proteine cu structură terțiară cunoscută și necunoscută pentru a prezice sau a face o presupunere educată cu privire la structura terțiară a unor porțiuni din proteina necunoscută. Așadar, răspunsul scurt la întrebarea dvs. este da, deși în prezent este dificil să proiectăm noi proteine cu structurile sau funcțiile dorite.
…Acestea fiind spuse, ne apropiem din ce în ce mai mult de posibilitatea de a face acest lucru. Iată un articol recent din New York Times, oarecum pe această temă, pe care s-ar putea să îl găsiți interesant:
https://www.nytimes.com/2017/12/26/scie … baker.html
Succes, și anunțați-mă dacă vă pot ajuta să vă explic ceva mai mult!