Hallo, antarcticUrbanite, das sind tolle Fragen!
1. Der Unterschied zwischen Aminosäuren mit der gleichen Eigenschaft ist die molekulare Struktur ihrer R-Gruppen und wie diese die Fähigkeit anderer Aminosäuren beeinflusst, mit ihnen zu interagieren.
Zum Beispiel sind Alanin, Leucin und Phenylalanin alles unpolare, hydrophobe Aminosäuren. Alle ihre R-Gruppen bestehen ausschließlich aus Kohlenstoff und Wasserstoff. Sie sind jedoch unterschiedlich groß und geformt. Das bedeutet, dass andere Aminosäuren unterschiedliche Fähigkeiten haben, sich um sie herum zu falten. Angenommen, ein Protein hat normalerweise ein Alanin an einer bestimmten Stelle in seiner Primärstruktur. Die R-Gruppe von Alanin ist hydrophob und recht klein, so dass sich andere Teile des Proteins wahrscheinlich um sie herum falten würden. Würde man das Alanin durch ein Leucin ersetzen, könnte es anderen Teilen des Proteins schwerer fallen, sich in ihre normale Position zu falten, da Leucin ein wenig größer ist als Alanin. Und wenn man das Alanin durch ein Phenylalanin ersetzt, würde man erwarten, dass die normale Faltung des Proteins an dieser Stelle noch stärker beeinträchtigt wird, da Phenylalanin viel größer ist als Alanin. Dies könnte sich daher erheblich auf die Tertiärstruktur und die Funktion des gesamten Proteins auswirken.
2. Wie sich Proteine in ihre Tertiärstruktur falten, ist ein sehr kompliziertes Rätsel, das die Wissenschaftler noch immer zu lösen versuchen. Wenn wir die Primärstruktur eines Proteins kennen, wissen wir immer noch nicht, wie es sich zu einem dreidimensionalen Protein falten wird. Bestimmte Arten von Aminosäuresequenzen können jedoch darauf hindeuten, dass sich ein bestimmter Bereich des Proteins in Sekundärstrukturen wie Alpha-Helices und Beta-Folien faltet. Wir verwenden auch Ähnlichkeiten zwischen den Primärstrukturen von Teilen von Proteinen mit bekannter und unbekannter Tertiärstruktur, um die Tertiärstruktur von Teilen des unbekannten Proteins vorherzusagen oder eine fundierte Vermutung darüber anzustellen. Die kurze Antwort auf Ihre Frage lautet also: Ja, obwohl es derzeit schwierig ist, neue Proteine mit der gewünschten Struktur oder Funktion zu entwerfen.
… Abgesehen davon kommen wir der Möglichkeit, dies zu tun, immer näher. Hier ist ein aktueller Artikel aus der New York Times zu diesem Thema, der für Sie interessant sein könnte:
https://www.nytimes.com/2017/12/26/scie … baker.html
Viel Glück, und lassen Sie mich wissen, wenn ich etwas weiter erklären kann!