Hi, antarcticUrbanite, estas são grandes perguntas!
1. A diferença entre aminoácidos com a mesma propriedade é a estrutura molecular de seus grupos R e como isso influencia a capacidade de outros aminoácidos de interagir com eles.
Por exemplo, alanina, leucina e fenilalanina são todos aminoácidos não-polares, hidrofóbicos. Todos os seus grupos de R são compostos inteiramente de carbono e hidrogênio. No entanto, eles têm tamanhos e formas diferentes. Isto significa que outros aminoácidos terão habilidades diferentes para dobrar ao redor deles. Digamos que uma proteína normalmente tinha uma alanina em um determinado ponto em sua estrutura primária. O grupo R da alanina é hidrófobo e bastante pequeno, por isso é provável que outras partes da proteína se dobrassem à sua volta. Se você substituir a alanina por uma leucina, outras partes da proteína podem ter mais dificuldade de dobrar em suas posições normais ao redor dela, já que a leucina é um pouco maior que a alanina. E se você substituiu a alanina por uma fenilalanina, você esperaria interferir ainda mais com a dobra normal da proteína ao redor daquele ponto, já que a fenilalanina é muito maior que a alanina. Isto poderia, portanto, ter um impacto bastante importante na estrutura e função terciária geral da proteína.
2. Como as proteínas se dobram em suas estruturas terciárias é um enigma muito complicado que os cientistas ainda estão tentando descobrir. Neste momento, dada a estrutura primária de uma proteína, ainda não sabemos em grande parte como ela se dobrará em uma proteína tridimensional. No entanto, certos tipos de sequências de aminoácidos podem sugerir que um determinado domínio da proteína se dobra em estruturas secundárias como alfa helices e folhas beta. Também utilizamos semelhanças entre as estruturas primárias de porções de proteínas com estrutura terciária conhecida e desconhecida para prever ou fazer um palpite sobre a estrutura terciária das poções da proteína desconhecida. Portanto, a resposta curta à sua pergunta é sim, embora atualmente seja difícil desenhar novas proteínas com estruturas ou funções desejadas.
…Dito isto, estamos cada vez mais próximos de poder fazer isto. Aqui está um artigo recente do New York Times sobre este assunto que você pode achar interessante:
https://www.nytimes.com/2017/12/26/scie … baker.html
Boa sorte, e me avise se eu puder ajudar a explicar mais alguma coisa!
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