Flera biologiska processer som rör cellens form och rörelse är beroende av aktinfilament (se ). Några viktiga funktioner är:
- För att bilda det dynamiska cytoskelettet, som ger strukturellt stöd åt cellerna och kopplar samman cellens inre med dess omgivning. Krafter som verkar på aktincytoskelettet översätts och överförs av signalvägar för att förmedla information om den yttre miljön.
- För att möjliggöra cellmotilitet. Till exempel genom bildandet och funktionen av Filopodia eller Lamellipodia.
- Under mitos transporteras intracellulära organeller av motorproteiner till dottercellerna längs aktinkablar
- I muskelceller är aktinfilamenten uppradade och myosinproteiner genererar krafter på filamenten för att stödja muskelkontraktion. Dessa komplex är kända som ”tunna filament”.
- I icke-muskelceller bildar aktinfilamenten ett spårsystem för lasttransport som drivs av icke-konventionella myosiner som myosin V och VI. Icke-konventionella myosiner använder energin från ATP-hydrolys för att transportera last (t.ex. vesiklar och organeller) med hastigheter som är mycket snabbare än diffusion.
Tunna filament
TM binder sig till sidan av intilliggande aktin-underenheter längs spiralens spår för att stabilisera och styva aktinfilamentet . TM hindrar också andra proteiner från att få tillgång till filamentet; denna hämning är nödvändig för att reglera muskelkontraktionen . TN kontrollerar TM:s placering längs aktinfilamentets spår.
I vissa fall sätts aktinfilamenten samman med, och stabiliseras av, accessoriska proteiner till kontraktila strukturer av högre ordning, t.ex. spänningsfibrer (icke-muskulära celler) eller kontraktila buntar (muskelceller). Den dynamiska associeringen av tropomyosin och troponin med aktinfilament stabiliserar aktinfilamentet (kollektivt benämnt ”tunna filament”) för att vara funktionellt i olika sammanhang.
Ett enskilt tropomyosin binder till sidan av intilliggande aktinunderenheter och sträcker sig över ungefär sju aktinmonomerer . Bindning av tropomyosiner från ände till ände ger en kontinuerlig sträng av tropomyosinpolymerer längs spåret i aktinhelixen, vilket gör det möjligt för dem att röra sig i samarbete med varandra . Tropomyosinisoformer stabiliserar aktinfilament och upptar samma bindningsställen på aktin som används av kända regulatorer av aktinfilament (t.ex. ADF/cofilin ) (se ).
Fokus på det kontraktila maskineriet
Troponin, ett trepeptidkomplex, tros fånga tropomyosin på ett kalciumberoende sätt i en position som hindrar myosinbuntarna från att komma åt aktinfilamenten; kalciumbindning till troponin möjliggör en konformationsomstrukturering av tropomyosin som gör att myosinbindningsställena på de tunna filamenten exponeras . Efterföljande bindning av de tjocka myosinfilamenten ökar tropomyosinets rörelse bort från aktinfilamenten och fullständig exponering av myosinbindningsställena . Kontrollen av tropomyosinbindning till myosintjocka filament kan dock vara oberoende av troponinförekomst ; glatta muskelceller och många icke-muskelceller saknar troponin.
Därmed reglerar TM både myosinbuntarnas förening med aktinfilamenten och deras ATPasekinetik (granskad i ). Det är troligt att TM-isoformer från olika vävnader eller celltyper kan ha specifika effekter på aktomyosin ATPasaktivitet och cytoskeletala funktioner
.