Demandez à un expert : Qu’est-ce qui rend les acides aminés uniques et comment puis-je identifier des protéines similaires ?

Hi, antarcticUrbanite, ce sont de grandes questions!
1. La différence entre les acides aminés ayant la même propriété est la structure moléculaire de leurs groupes R et comment cela influence la capacité des autres acides aminés à interagir avec eux.
Par exemple, l’alanine, la leucine et la phénylalanine sont tous des acides aminés non polaires et hydrophobes. Tous leurs groupes R sont entièrement composés de carbone et d’hydrogène. Cependant, ils ont des tailles et des formes différentes. Cela signifie que d’autres acides aminés auront des capacités différentes à se replier autour d’eux. Supposons qu’une protéine possède normalement une alanine à un endroit particulier de sa structure primaire. Le groupe R de l’alanine est hydrophobe et assez petit, il est donc probable que d’autres parties de la protéine se replient autour d’elle. Si vous remplacez l’alanine par une leucine, les autres parties de la protéine auront peut-être plus de mal à se replier autour d’elle dans leur position normale, car la leucine est un peu plus grosse que l’alanine. Et si vous remplaciez l’alanine par une phénylalanine, vous vous attendriez à interférer encore plus avec le repliement normal de la protéine autour de cet endroit, puisque la phénylalanine est beaucoup plus grosse que l’alanine. Cela pourrait donc avoir un impact assez important sur la structure tertiaire et la fonction de la protéine dans son ensemble.
2 La façon dont les protéines se replient dans leur structure tertiaire est une énigme très compliquée que les scientifiques essaient toujours de comprendre. À l’heure actuelle, étant donné la structure primaire d’une protéine, nous ne savons toujours pas, pour la plupart, comment elle se repliera en une protéine tridimensionnelle. Cependant, certains types de séquences d’acides aminés peuvent suggérer qu’un domaine donné de la protéine se replie en structures secondaires comme des hélices alpha et des feuillets bêta. Nous utilisons également les similitudes entre les structures primaires de portions de protéines dont la structure tertiaire est connue et inconnue pour prédire ou deviner la structure tertiaire de portions de la protéine inconnue. Donc, la réponse courte à votre question est oui, bien qu’il soit actuellement difficile de concevoir de nouvelles protéines avec les structures ou les fonctions souhaitées.
…Cela dit, nous nous rapprochons de la capacité à le faire. Voici un article récent du New York Times sur ce sujet que vous pourriez trouver intéressant:
https://www.nytimes.com/2017/12/26/scie … baker.html
Bonne chance, et faites-moi savoir si je peux aider à expliquer quelque chose de plus!