Ciao, AntarcticUrbanite, queste sono ottime domande!
1. La differenza tra gli amminoacidi con la stessa proprietà è la struttura molecolare dei loro gruppi R e come questa influenza la capacità degli altri amminoacidi di interagire con loro.
Per esempio, alanina, leucina e fenilalanina sono tutti amminoacidi non polari e idrofobici. Tutti i loro gruppi R sono composti interamente da carbonio e idrogeno. Tuttavia, hanno dimensioni e forme diverse. Questo significa che altri aminoacidi avranno diverse capacità di ripiegarsi intorno a loro. Diciamo che una proteina ha normalmente un’alanina in un punto particolare della sua struttura primaria. Il gruppo R dell’alanina è idrofobico e abbastanza piccolo, quindi è probabile che altre parti della proteina si ripieghino intorno ad essa. Se si sostituisse l’alanina con una leucina, altre parti della proteina potrebbero avere più difficoltà a ripiegarsi nelle loro normali posizioni intorno ad essa, poiché la leucina è un po’ più grande dell’alanina. E se si sostituisse l’alanina con una fenilalanina, ci si aspetterebbe di interferire ancora di più con il normale ripiegamento della proteina intorno a quel punto, poiché la fenilalanina è molto più grande dell’alanina. Questo potrebbe quindi avere un impatto piuttosto importante sulla struttura terziaria della proteina nel suo complesso e sulla sua funzione.
2. Come le proteine si ripiegano nelle loro strutture terziarie è un puzzle molto complicato che gli scienziati stanno ancora cercando di capire. In questo momento, data la struttura primaria di una proteina, non sappiamo ancora per la maggior parte come si ripiegherà in una proteina tridimensionale. Tuttavia, certi tipi di sequenze di amminoacidi possono suggerire che un dato dominio della proteina si ripieghi in strutture secondarie come eliche alfa e fogli beta. Usiamo anche le somiglianze tra le strutture primarie di porzioni di proteine con struttura terziaria nota e sconosciuta per prevedere o fare un’ipotesi educata sulla struttura terziaria di pozioni della proteina sconosciuta. Quindi la risposta breve alla tua domanda è sì, anche se attualmente è difficile progettare nuove proteine con strutture o funzioni desiderate.
…Detto questo, ci stiamo avvicinando a poterlo fare. Ecco un articolo recente del New York Times su questo argomento che potresti trovare interessante:
https://www.nytimes.com/2017/12/26/scie … baker.html
Buona fortuna, e fammi sapere se posso aiutarti a spiegare ulteriormente qualcosa!
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