Vraag een expert: Wat maakt aminozuren uniek en hoe kan ik gelijksoortige eiwitten identificeren?

Hoi, antarcticUrbanite, dit zijn geweldige vragen!
1. Het verschil tussen aminozuren met dezelfde eigenschap is de moleculaire structuur van hun R-groepen en hoe die van invloed is op het vermogen van andere aminozuren om met hen te interageren.
Bijvoorbeeld, alanine, leucine en fenylalanine zijn allemaal apolaire, hydrofobe aminozuren. Al hun R-groepen bestaan volledig uit koolstof en waterstof. Zij zijn echter verschillend van grootte en vorm. Dit betekent dat andere aminozuren verschillende mogelijkheden hebben om zich om hen heen te vouwen. Stel dat een proteïne normaal gesproken een alanine had op een bepaalde plaats in zijn primaire structuur. De R-groep van alanine is hydrofoob en vrij klein, dus is het waarschijnlijk dat andere delen van het eiwit eromheen zouden vouwen. Als je de alanine zou vervangen door een leucine, zouden andere delen van het eiwit het wellicht moeilijker hebben om zich er omheen in hun normale positie te vouwen, omdat leucine iets groter is dan alanine. En als je de alanine zou vervangen door een fenylalanine, zou je verwachten dat de normale vouwing van het eiwit rond die plek nog meer wordt verstoord, aangezien fenylalanine veel groter is dan alanine. Dit zou dus een belangrijke invloed kunnen hebben op de tertiaire structuur en functie van het eiwit als geheel.
2. Hoe eiwitten zich in hun tertiaire structuur vouwen is een zeer ingewikkelde puzzel die wetenschappers nog steeds proberen te ontrafelen. Op dit moment weten we, gegeven de primaire structuur van een eiwit, nog steeds niet voor het grootste deel hoe het zich zal opvouwen tot een 3-dimensionaal eiwit. Bepaalde soorten aminozuurreeksen kunnen er echter op wijzen dat een bepaald domein van het eiwit zich opvouwt tot secundaire structuren zoals alfa-helixen en bètabladen. We gebruiken ook overeenkomsten tussen de primaire structuren van delen van eiwitten met een bekende en onbekende tertiaire structuur om de tertiaire structuur van delen van het onbekende eiwit te voorspellen of er een beredeneerde gok naar te doen. Dus het korte antwoord op je vraag is ja, hoewel het op dit moment moeilijk is om nieuwe eiwitten te ontwerpen met de gewenste structuur of functie.
…Dat gezegd hebbende, komen we steeds dichter bij de mogelijkheid om dit te doen. Hier is een recent artikel uit de New York Times over dit onderwerp dat je misschien interessant vindt:
https://www.nytimes.com/2017/12/26/scie … baker.html
Succes, en laat het me weten als ik nog iets kan uitleggen!