Hola, antarcticUrbanite, estas son grandes preguntas!
1. La diferencia entre aminoácidos con la misma propiedad es la estructura molecular de sus grupos R y cómo eso influye en la capacidad de otros aminoácidos para interactuar con ellos.
Por ejemplo, la alanina, la leucina y la fenilalanina son aminoácidos no polares e hidrofóbicos. Todos sus grupos R están compuestos en su totalidad por carbono e hidrógeno. Sin embargo, tienen tamaños y formas diferentes. Esto significa que otros aminoácidos tendrán diferentes capacidades para plegarse a su alrededor. Digamos que una proteína tiene normalmente una alanina en un punto concreto de su estructura primaria. El grupo R de la alanina es hidrofóbico y bastante pequeño, por lo que es probable que otras partes de la proteína se plieguen a su alrededor. Si se sustituye la alanina por una leucina, otras partes de la proteína podrían tener más dificultades para plegarse en sus posiciones normales a su alrededor, ya que la leucina es un poco más grande que la alanina. Y si se sustituye la alanina por una fenilalanina, es de esperar que se interfiera aún más en el plegamiento normal de la proteína alrededor de ese punto, ya que la fenlalanina es mucho más grande que la alanina. Por lo tanto, esto podría tener un impacto bastante importante en la estructura terciaria y la función de la proteína en general.
2. La forma en que las proteínas se pliegan en sus estructuras terciarias es un rompecabezas muy complicado que los científicos todavía están tratando de resolver. Ahora mismo, dada la estructura primaria de una proteína, todavía no sabemos en su mayor parte cómo se plegará en una proteína tridimensional. Sin embargo, ciertos tipos de secuencias de aminoácidos pueden sugerir que un determinado dominio de la proteína se pliega en estructuras secundarias como hélices alfa y láminas beta. También utilizamos las similitudes entre las estructuras primarias de porciones de proteínas con estructura terciaria conocida y desconocida para predecir o hacer una conjetura sobre la estructura terciaria de pociones de la proteína desconocida. Así que la respuesta corta a su pregunta es sí, aunque actualmente es difícil diseñar nuevas proteínas con estructuras o funciones deseadas.
… Dicho esto, cada vez estamos más cerca de poder hacerlo. Aquí hay un artículo reciente del New York Times sobre este tema que puede ser interesante:
https://www.nytimes.com/2017/12/26/scie … baker.html
¡Buena suerte, y hazme saber si puedo ayudar a explicar algo más!
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