Izmok és izomszövetek

author
3 minutes, 50 seconds Read

felületes fascia: a hipodermisz melletti réteg. Mély fascia: az izmokat köti össze.

Vér- és idegellátás

Az izmok erősen vaszkuláris szervek — nagyfokú anyagcsere-tevékenység.

Az idegek irányítják vagy módosítják az izomösszehúzódást. A “motoros” ideg minden olyan ideg, amely egy izmot innervál. A vázizmoknak egy idegből származó bemenetre van szükségük ahhoz, hogy összehúzódjanak. A szív- és simaizmok önmaguktól is képesek összehúzódni (van egy saját spontán összehúzódási sebességük), de a sebességet idegek és hormonok szabályozzák.

A szenzoros idegek is bőségesen vannak az izomban – az idegrendszert látják el az izomösszehúzódásra és az ízületek helyzetére vonatkozó információkkal.

Az izomorsók: az izmokban lévő feszültséget/nyúlást figyelik.

gerjesztés-összehúzódás kapcsolata & csúszószál-elmélet

Mechanizmus, amellyel az izomsejtmembrán gerjesztése az izomsejtek összehúzódását serkenti.

Neuromuszkuláris kapcsolódás – 3 komponens:

1) A motoros axon terminálisa csatlakozik az izomsejthez.

A motoros neuron terminálisa szinaptikus vezikulákat tartalmaz, amelyek az acetilkolin (ACh) neurotranszmittert tartalmazzák. Az ACh idegingerlés hatására szabadul fel (idegi akciós potenciál).

2) Szinaptikus hasadék: Rés, amelyen keresztül a transzmitter diffundál.

3) Izomvéglemez: A neurotranszmitter befogadására specializálódott terület. Az endplate ACh receptorokkal rendelkezik: Az ACh kötődik a receptorokhoz — endplate potenciált (EPP), majd izomakciós potenciált okoz. ACh-észteráz: enzim az endplate-on, amely lebontja az ACh-t — az izomimpulzus megindulása véget ér.

Előfordulási sorrend a neuromuszkuláris csomópontban és a gerjesztés-összehúzódás kapcsolata.

1. Idegi impulzus (akciós potenciál) érkezik a terminusba és feszültségkapcsolt kalciumcsatornákon keresztül kalcium belépését indukálja a terminusba.

2. A kalcium belépése serkenti az ACh-val töltött vezikulák exocitózisát.

3. Az ACh átdiffundál a szinaptikus hasadékon és kötődik az izomvéglemez ACh-receptoraihoz.

4. Az ACh-receptorok aktiválják a Na/K ioncsatornákat. A nátrium belépése depolarizálja a véglemezt –véglemezpotenciált (EPP) hoz létre.

5. Az endplate membrán küszöbfeszültségre kerül, és a szomszédos izomsejt membránja akciós potenciált (izomimpulzust) generál.

6. Izomimpulzus: a szarkolemmán lefelé, majd a transzverzális tubulusokon keresztül a myofibrillumokba jut;

7. Izomimpulzus: a szarkolemmán lefelé, majd a myofibrillumokba jut;

7. A transzverzális tubulusok jelet továbbítanak a szarkoplazmatikus retikulumba (S.R.), és az S.R. kalciumot szabadít fel a myofibrillumokba (megindítja az összehúzódást).

8. Az aktin és a miozin filamentumok kölcsönhatásba lépnek — egymás mellett elcsúsznak és az izomsejt megrövidül. (A kalcium kötődik a troponinhoz — elhúzza a tropomiozint az aktin aktív helyéről — a miozin most már tud kötődni az aktinhoz — a miozin fej elmozdítja az aktin filamentumokat). Ez az izomösszehúzódás csúszó filamentum elmélete.

AzATP energiát biztosít az ütésekhez. A miozin fej egy ATP-áz, amennyiben ATP-t hasít ADP és Pi formájában, így energiát nyer a mozgáshoz.

Megjegyzendő: a miozin a nem izomsejtekben is megtalálható

Az ATP-re azért is szükség van, hogy az aktin leváljon a miozin fejről.

Az ATP hiánya — beáll a hullamerevség. Az izmok merevek, mert az aktin és miozin filamentumok keresztkötésben vannak.

Rövid távú hatás.

Az izmok ellazulása: “Mi vet véget az izomösszehúzódásnak?”

1. Az ACh-t az ACh-észteráz bontja le. Nincs további ingerlés az izomrostban.

2. Az S.R. visszapumpálja a kalciumot a belsejébe — ehhez ATP-t használ!

3. Kalcium jelenléte nélkül a troponin és a tropomiozin blokkolja az aktin aktív helyét, megakadályozva

az aktin és a miozin közötti kereszthíd kialakulását.

4. Az aktin és miozin filamentumok visszatérnek eredeti helyzetükbe.

Az izomkontrakció egyéb elemei

Hossz-feszültség kapcsolat: Az izomfilamentumok elrendeződésén alapul. Történelmi jelentősége.

Izometrikus kontra izotóniás izomösszehúzódás

Similar Posts

Vélemény, hozzászólás?

Az e-mail-címet nem tesszük közzé.